Ферменты –это белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых системах. Относительная молекулярная масса ферментов от 10 в 5 степени до 10 в 7 степени
Все биохимические реакции являются каталитическими. Катализаторы биохимических реакций имеют белковую природу и называются ферментами.
Ферменты отличаются от обычных катализаторов:
1)Они обладают более высокой каталитической эффективностью. Эффективность работы ферментов выражается молярной активностью – числом молекул субстрата, превращающихся в продукты реакции за единицу времени при условии полного насыщения фермента субстратом.
2)Ферменты высокоспецифичны, т.е. избирательность действия. Различают субстратную и групповую специфичность. Субстратная специфичность включает в себя и стереоспецифичность – проявление каталитической активности только в отношении одного из стереоизомеров данного вещества.
Ферменты с групповой специфичностью обеспечивают превращения разных субстратов, но имеющих определенные структурные фрагменты.
3)Ферменты проявляют максимальную эффективность только в мягких условиях температура (36*-38*), характеризующихся небольшим интервалом температур и значений рН
Ферменты катализируют превращение аминокислот; пищеварительные ферменты расщепляют пептидные связи самих белков; все биохимические реакции осуществимы в присутствии ферментов
Каждый фермент катализирует только определенную химическую реакцию.
Другой случай представляет собой ферменты с широкой специфичностью в отношении субстрата.
Вследствие высокой специфичности ферментов в обратимых процессах при определенных условиях они обычно увеличивают скорость только реакции, идущей в нужном направлении. В этом заключается одно из отличий ферментативного катализа от простого.
В организме для регуляции ферментативных процессов используются активаторы и ингибиторы .
Ингибиторы тормозят действие ферментов. Бывает обратимое и необратимое ингибирование фермента.
Обратимое наблюдается при взаимодействии с катионами металлов-токсикантов:Hg , Pb,Cd или с ингибиторами белковой природы.
При необратимом торможении ингибитор, обладающий структурным сходством с субстратом, блокирует активный центр фермента, надолго выводя его из строя. (отравляющие вещества)
12. Зависимость скорости ферментативной реакции от: а) температуры; б) рН среды; в) концентрации фермента. Ответ поясните с использованием графиков.
При увеличении температуры свыше определенного значения (45*-50*) биохимические реакции резко замедляются, а затем останавливаются, что связано с инактивацией ферментов при высоких температурах. Снижение активности фермента при температуре выше оптимальной связано с тепловой денатурацией белка, которая наступает при 50*-60*,а в некоторых случаях и при 40*
Снижение активности фермента при значенияхрН , отличающихся от оптимального значения, объясняется изменением степени его ионизации изменением характера ион-ионных и других взаимодействий, обеспечивающих стабильность третичной структуры белка. Для большинства ферментов Оптимальное значение рН совпадает с физиологическими значениями (7,3-7,4). Существуют ферменты, для нормального функционирования которых нужна сильно кислая (пепсин 1,5-2,5) или сильно щелочная (аргиназа 9,5-9,9) среда.
При высокой концентрации субстрата, обеспечивающей полное насыщение всех активных центров фермента, скорость реакции перестает зависеть от концентрации субстрата, однако скорость реакции остается зависеть от концентрации фермента
ГРАФИКИ НА СТРАНИЦЕ 227 В КРАСНОМ УЧЕБНИКЕ
Особенности кинетики ферментативной реакции. Графическая зависимость влияния концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции (при постоянной концентрации фермента). Уравнение Михаэлиса-Ментен и его анализ.
Для каждой ферментативной реакции промежуточной реакцией является присоединение к активному центру фермента (Е) молекулы субстрата (St) с возникновением фермент-субстратного комплекса () , который в дальнейшем распадается на продукты реакции (Р) и молекулу фермента:
Где k1 , k-1 , k2 - константы скоростей отдельных стадий
Образование фермент-субстратного комплекса приводит к перераспределению электронов в молекуле субстрата. Скорость реакции зависит от концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата реакция имеет по субстрату первый порядок (Nst = 1) , а при высоких – нулевой (Nst = 0) . При этом скорость реакции становится максимальной. Максимальная скорость ферментативной реакции зависит от концентрации фермента в системе.
ГРАФИК СТРАНИЦА 227 КРАСНЫЙ УЧЕБНИК
Впервые кинетическое описание ферментативных процессов сделали Михаэлис и Ментен, которые предположили уравнение:
Км – константа Михаэлиса, учитывающая величины констант скоростей отдельных реакций (К1 , К-1 , К2), численно равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной (U мах /2)
Величина Км для данной ферментативной реакции зависит от типа субстрата, рН реакционной среды, температуры и концентрации фермента в системе. Реакция протекает тем быстрее, чем меньше Км. На скорость ферментативной реакции влияет присутствие активаторов и ингибиторов. Скорость зависит от концентрации субстрата и фермента.
|
Сходство | |
|
1. Катализируют только энергетически возможные реакции. 2. Не изменяют направления реакции. 3. Ускоряют наступление равновесия реакции, но не сдвигают его. 4. Не расходуются в процессе реакции. |
1. Скорость ферментативной реакции намного выше. 2. Высокая специфичность. 3. Мягкие условия работы (внутриклеточные). 4. Возможность регулирования скорости реакции. 5. Скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству фермента. |
Этапы катализа
В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы:
1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).
2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.
3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Отделение конечных продуктов от фермента.
Механизмы катализа
|
Доноры |
Акцепторы |
|
СООН -NH 3 + -SH |
СОО- -NH 2 -S- |
2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции.
Типы ферментативных реакций
1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы. Примером являются реакции переноса аминогрупп от аминокислот на кетокислоты - трансаминирование.
Ферментативная реакция по типу "пинг-понг"
2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.
Ферментативная реакция по типу "последовательных реакций"
3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа так же отщепляются.
Ферментативная реакция по типу "случайных взаимодействий"
Ферменты имеют белковую природу
Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.
Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин , трипсин , лизоцим .
Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот –апофермент , и небелковую часть – кофактор . Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.
Как многие белки, ферменты могут быть мономерами , т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами , состоящими из нескольких субъединиц.
Афанасьев Илья
Катализаторы и ферменты - вещества ускоряющие химические процессы, но сами при этом не расходуются.
Скачать:
Предварительный просмотр:
Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com
Подписи к слайдам:
Сравнение неорганических катализаторов и биологических ферментов Презентацию подготовил Ученик 10В класса МАОУ «Лицей №131» Афанасьев Илья Учитель: Сафонова Эльфия Рустямовна
С чего начать? Академик Георгий Константинович Боресков,советский химик и инженер, однажды в полушуточном стиле описал, что было бы, если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, суть описания сводилась к тому, что наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты .
Но о каких именно катализаторах говорил Академик Боресков? Ведь наравне с неорганическими катализаторами, в химии используются и биологические ферменты, без которых существование нашего организма было бы невозможным. Давайте узнаем, что из себя представляют ферменты и неорганические катализаторы, и в чем их отличия Палладий-один из часто используемых катализаторов Биологические Ферменты
Ферменты Ферменты - биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum - закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для веществ, влияющих на спиртовое брожение.
История открытия ферментов Человек, на протяжении жизни, замечал, что что-то какие-то вещества оказывают влияние на производство хлеба, создания вина и молочных изделий. Но только в 1833 году из прорастающих зерен ячменя было выделено вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и впоследстивии именуем амилазой. Но только в конце 19 века было доказано,что при растирании дрожжевых клеток образуется сок, который обеспечивает процесс спиртового брожения. Амила́за (др.-греч. άμυλον - крахмал
Функции ферментов Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации возможность. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им Ферменты выделяют из легких углекислый газ Повышают уровень выносливости организма Поддерживают работу иммунной системы для борьбы с инфекциями Именно ферменты осуществляют поиск раковых клеток в организме, впоследствии уничтожая их.
Химические свойства ферментов По химическим свойствам ферменты являются амфотерными электролитами. Они обладают высокой молекулярной массой(48000 Д= 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 кг) Они очень видоспецифичны (для каждого органа может быть свой фермент Из этого пункта следует, что для каждого органа требуется своя температура, кислотность, давление и т.д
Примеры реакций с участием ферментов Реакции брожения глюкозы с использованием различных ферментов, в результате которой одна молекула глюкозы преобразуется в 2 молекулы этанола и в 2 молекулы углекислого газа.
Н.Клеман, Ш.Дезорм (1806 г.) Оксиды азота – агенты, способные окисляться кислородом воздуха и передавать кислород сернистому газу Неогранические катализаторы
К.Кирхгоф (1811 г.) Работы Клемана, Дезорма и Кирхгофа инициировали поиск таких уникальных веществ. За 20 лет было найдено множество реакций:
Механизм Катализатора
Универсальные катализаторы Никель Ренея Никель Ренея, иначе «скелетный никель» - твёрдый микрокристаллический пористый никелевый катализатор.Представляет собой серый высокодисперсный порошок (размер частиц обычно 400-800 нм), содержащий, помимо никеля, некоторое количество алюминия (до 15 масс.%) и насыщенный водородом (до 33 ат.%). Никель Ренея широко применяется как катализатор разнообразных процессов гидрирования или восстановления водородом органических соединений (например, гидрирования аренов, алкенов, растительных масел и т. п.). Ускоряет также и некоторые процессы окисления кислородом воздуха. Получают никель Ренея сплавлением при 1200 °C никеля с алюминием (20-50 % Ni ; иногда в сплав добавляются незначительные количества цинка или хрома), после чего размолотый сплав для удаления алюминия обрабатывают горячим раствором гидроксида натрия с концентрацией 10 - 35 %; остаток промывают водой в атмосфере водорода. Лежащий в основе приготовления никеля Ренея принцип используется и для получения каталитически активных форм других металлов - кобальта, меди, железа и т. д.
Универсальные Катализаторы Палладий Палладий - переходный металл серебристо-белого цвета с гранецентрированной кубической решёткой типа Cu Палладий часто применяется как катализатор, в основном, в процессе гидрогенизации жиров и крекинге нефти. Хлорид палладия используется как катализатор и для обнаружения микроколичеств угарного газа в воздухе или газовых смесях
Универсальные катализаторы Платина Платина, особенно в мелкодисперсном состоянии, является очень активным катализатором многих химических реакций, в том числе используемых в промышленных масштабах. Например, платина катализирует реакцию присоединения водорода к ароматическим соединениям даже при комнатной температуре и атмосферном давлении водорода. Ещё в 1821 немецкий химик И. В. Дёберейнер обнаружил, что платиновая чернь способствует протеканию ряда химических реакций; при этом сама платина не претерпевала изменений. Так, платиновая чернь окисляла пары винного спирта до уксусной кислоты уже при обычной температуре. Через два года Дёберейнер открыл способность губчатой платины при комнатной температуре воспламенять водород. Если смесь водорода и кислорода (гремучий газ) ввести в соприкосновение с платиновой чернью или с губчатой платиной, то сначала идет сравнительно спокойная реакция горения. Но так как эта реакция сопровождается выделением большого количества теплоты, платиновая губка раскаляется, и гремучий газ взрывается. На основании своего открытия Дёберейнер сконструировал «водородное огниво» - прибор, широко применявшийся для получения огня до изобретения спичек.
Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Общее между ферментами и неорганическими катализаторами: 1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются. 2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции. 3. Энергия химической системы остается постоянной. 4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.
Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей, не обладают неорганические катализаторы
Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Признаки Сравнения Неорганические катализаторы Ферменты Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные одним или несколькими элементами Белки-высокомолекулярные полимеры Видоспецифичность Универсальные катализаторы На каждую реакцию нужен свой фермент Кислотная среда Сильнокислая или щелочная У каждого органа своя кислотная среда Интервалы t Очень широкие 35-42 градуса Цельсия,затем денатурируют Увеличение скорости реакций От 10 ^2 до 10^6 раз От 10^8 до 10^12 раз Стабильность Могут быть побочные эффекты(70%) Почти 100% выход продуктов.
П ерекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO
В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты "работают" в "мягких" условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30 - 40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.
Итог Несмотря на то, что и ферменты, и неорганические катализаторы используются для одной цели-ускорять вещества, они обладают довольно разными свойствами. Но не стоит забывать, что без них люди не смогли достичь успехов не только в химии, но и в других науках. Не нужно искать золотую середину в поиске идеального, нужно использовать их для своего случае, где смогут себя проявить по максимуму.
Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа 2.Селективность 3. Оптимум pH 4. Интервалы температуры 5.Изменение структуры kat в ходе реакции 6. Увеличение скорости реакции.
Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные 1 или нескольки- ми элементами. Белки – высокомолекуляр- ные полимеры 2.Селективность Низкая, универсальный kat – Pt ускоряет множ. реакций. Высокая. На каждую р-цию нужен свой фермент. 3. Оптимум pH Сильнокислая или щелочнаяНебольшой интервал, у кажд. органа – свой. 4. Интервалы температуры Очень широкие.35 – 42 градуса, затем денатурируют. 5.Изменение структуры kat в ходе реакции Изменяется незначительно, или не изменяется вовсе. Сильно изменяются и восстанавливаются в исходную структуру по окончании реакции. 6. Увеличение скорости реакции. В 100 – раз От 10 в 8 степени до 10 в 12 степени раз.
Общие: способны к растворению в воде и образованию коллоидных растворов; увеличивают скорость реакции; не расходуются в реакции; амфотерны; их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции; характерно протекание цветных реакций; изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция; не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция; способны к денатурации и гидролизу.
Специфические: Сочетание высочайшей активности с соблюдением строгого ряда условий; Специфичность действия по принципу «ключ – замок» или «рука – перчатка»; Стабильность; Обратимость действия: Е + S ES E + P,где Е – энзим; S – субстрат, P – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс.
Роль ферментов в жизнедеятельности организмов: Врожденные нарушения обмена; Взаимопревращения веществ; Биохимическая революция; Превращение энергии; Биосинтез; Фармакология; Ультраструктура мембран; Генетический аппарат; Питание; Клеточный метаболизм; Катализ; Физиологическая регуляция; Бактериальное брожение.
Дата создания: 2015/04/30
Материальную основу всех жизненных процессов организма составляют тысячи химических реакций, катализируемых ферментами. Значение ферментов очень правильно и образно определил И. П. Павлов, назвав их «возбудителями жизни». Нарушение синтеза какого-либо фермента в стройной системе обменных реакций в организме приводит к развитию заболеваний, которые часто оканчиваются смертью. Например, недостаток у детей фермента, который превращает галактозу в глюкозу, является причиной галактоземии. При этом заболевании дети отравляются избытком галактозы и погибают в первые месяцы жизни. Повышение активности ксантин-оксидазы является причиной подагры. Таких примеров можно привести очень много. Вот почему ферменты представляют собой движущую силу всего того бесконечного разнообразия химических превращений, которые в своей совокупности составляют лежащий в основе жизни обмен веществ. Поэтому изучению ферментов придается такое большое значение. Наука о ферментах составляет важный раздел биохимии, а в медицине отчетливо выявляется направление – медицинская ферментология.
Ферментология или, иначе, энзимология является учением о ферментах (энзимах) – биологических катализаторов белковой природы, образуемых любой живой клеткой и обладающих способностью активировать различные химические реакции, происходящие в организме.
Ферменты нашли широкое применение во многих областях науки и промышленности. За последние годы с помощью высокоочищенных препаратов ферментов удалось расшифровать структуру сложных соединений, входящих в состав организма, в том числе некоторых белков и нуклеиновых кислот.
Ферменты имеют большое практическое значение, так как многие области промышленности – виноделие, хлебопечение, производство спирта, чая, аминокислот, витаминов, антибиотиков – основаны на использовании различных ферментативных процессов. Поэтому изучение свойств и механизма действия ферментов позволяет химикам создать новые, более совершенные катализаторы для химической промышленности. Действие различных физиологически активных соединений, применяемых в медицине и сельском хозяйстве, - лекарственных веществ, стимуляторов роста растений и др., в конечном счете сводится к тому, что эти вещества активируют или подавляют в организме то или иное звено в обмене веществ, тот или иной ферментативный процесс. Несомненно, изучение закономерностей действия ферментов и влияния на них различных стимуляторов или парализаторов имеет первостепенное значение для медицины и сельского хозяйства.
Круг вопросов, изучаемых ферментологией, весьма широк. Разработка методов выделения и очистки ферментов с целью установления их структуры, исследование процессов образования ферментов в живой клетке, регулирование из действия, роль ферментов в осуществлении различных физиологических функций – вот далеко не полный перечень важнейших биологических проблем, интенсивно изучаемых в настоящее время.
Об истории изучения ферментов
История ферментов уходит в далекое прошлое. Еще на развитии человеческого общества люди сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их в жизни. Спиртовое и молочнокислое брожение, применение заквасок при приготовлении хлеба, использование сычуга для изготовления сыров и др. – все эти ферментативные процессы хорошо известны с незапамятных времен.
Одним из первых последователей, занимавшихся изучением ферментативных процессов, были Реомюр и Спалланцани. В своих опытах, по перевариванию мяса в желудке птиц они впервые поставили вопрос о необходимости изучения химического состава пищеварительного сока. Русский ученый К. С. Кирхгоф (1814)
Показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар. Таким образом, Кирхгофом впервые был получен ферментный препарат амилазы (фермент, расщепляющий крахмал) и эту дату мы с полным правом можем считать датой возникновения ферментологии. Изучая процессы брожения, голландский ученый Ван Гельмонт впервые ввел в науку термин « ферменты» (fermentum – закваска). Слово «энзим» происходит от древнегреческого слова « эн зюме», что означает в «дрожжах».
К середине 50-хгодов ХIХ века понятие о ферментах как о биологических катализаторах прочно утвердилось в науке. К этому времени и относится большой спор двух крупнейших ученых мира Луи Пастера и Либиха Ю о месте локализации ферментов в клетке - спор, который по своему существу явился борьбой двух мировоззрений в науке-идеализма и материализма и затормозил развитие учения о ферментах без малого на 50 лет. Луи Пастер, доказывая, что деятельность ферментов неотделима от структуры клетки и с ее разрушением прекращается, прочно стоял на позициях вирховианства- одной из разновидностей идеализма в биологии. Либих утверждал, что действие ферментов не связано со структурой клетки. Этот спор практически продолжался более 100 лет и снова, и который раз, утвердил необходимость материалистического подхода к изучению биологических закономерностей. Первой подтвердила правильность точки зрения Ю.Либиха русский исследователь М.М.Манассеина в 1871 г. Растирая дрожжевые клетки с кварцевым песком, т.е. полностью разрушая структуру клетки, она доказала, что клеточный сок обладает способностью сбраживать крахмал. Однако, как это очень часто бывало в царской России, исследования М.М.Манассеиной остались без внимания и пальма первенства, в этом вопросе была отдана немецким ученым братьям Бухнер, которые через 26 лет проделали аналогичный опыт (они разрушали клетки путем высокого давления) и получили такие же результаты. В последующем работами А.Н.Лебедева, И.П.Павлова, М.Дюкло, Э.Фишера, Л.Михаэлиса и многих других ученых окончательно была опровергнута точка зрения идеалистов. Именно материалистический подход в научных исследованиях дал возможность Дж. Самнеру в 1927г. впервые получить фермент уреазу, а Дж.Нортропу в 1931г.- кристаллические трипсин и пепсин.
В настоящее время работами большой армии ученых, как в нашей стране, так и за рубежом учение о ферментах успешно развивается. В настоящее время известно около 1000 ферментов. Работы академика А.Е.Браунштейна, В.А.Энгельгарда, А.И.Опарина, С.Е.Северина, В.Н.Ореховича, А.А.Покровского и многих других отечественных ученых в области изучения ферментов в человеческом организме имеют большое значение в медицине. Постановка диагноза, выбор правильного лечения и профилактики, разработка и применение различных лекарственных препаратов и т. д.основываются на изучении ферментов.
Что нам известно о катализе
Катализ – это процесс изменения скорости химической реакции под влиянием различных веществ – катализаторов, участвующих в этом процессе и к концу реакции остающихся химически неизмененными. Если от добавления катализатора происходит ускорение химического процесса, то такое явление называют положительным катализом, а замедление реакции – отрицательным. Чаще всего приходится встречаться с положительным катализом. В зависимости от химической природы катализаторы разделяются на неорганические и органические. К последним относятся и биологические катализаторы – ферменты.
Для понимания действия катализаторов необходимо кратко остановиться на рассмотрении сущности катализа. Скорость любой химической реакции зависит от столкновений активных молекул реагирующих веществ. Активированной называется молекула, которая имеет определенный запас потенциальной энергии. Взаимодействие двух таких молекул произойдет только в том случае, если запас энергии этих молекул будет достаточным для преодоления сил сталкивания между ними – так называемого «энергетического барьера» реакции. Если реагирующие молекулы будут обладать большей величиной энергии, чем энергетический барьер, то реакция произойдет. Если же запаса энергии реагирующих тел недостаточно для преодоления энергобарьера, то они не будут взаимодействовать. В этом случае для протекания реакции необходимо активировать молекулы, т. е. сообщить им дополнительное количество энергии, которое в сумме с имеющейся потенциальной энергией в молекулах будет достаточным для преодоления энергетического барьера. Это дополнительное энергии называется «энергией активации!». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения др.
Сущность действия катализаторов заключается в том, что во-первых, они обладают способностью активировать молекулы реагирующих веществ, и, во-вторых, взаимодействие молекул (или веществ) происходит не в один, а в несколько этапов.
Таким образом, оказывается, что катализатор не только снижает энергические затраты на течение реакций, но и значительно повышает их скорость.
К основным характеристикам катализаторов относятся следующие: а) катализаторы могут ускорять только те химические реакции, которые вообще могут идти по своим термодинамическим законам, б) катализаторы не изменяют направление хода химической реакции, а только ускоряют достижение состояния равновесия.
Отличие ферментов от других видов катализаторов
При изучении свойств ферментов было установлено, что по своему действию они являются катализаторами, в основном обеспечивающими положительный катализ. Поэтому для них характерны все особенности процесса катализа.
Наряду с этим ферменты имеют свои определенные отличия, к которым относятся «космические» скорости катализируемых ими реакций, очень сложная химическая структура, которая в ряде случаев может изменяться в ходе реакции и восстанавливаться в исходную после ее окончания, и, наконец, высокая специфичность действия.
Для подтверждения высокой скорости реакций, катализируемых ферментами, снова обратимся к нашему примеру с перекисью водорода. В организме разложение Н2О2 катализируется ферментом каталазой со скоростью, в 2х1011раз превышающей скорость некатализируемой реакции и в 107 раз в случае с платиновой чернью. Энергия активации при ферментативной реакции снижается соответственно в 9 и 6 раз. Из других примеров можно указать на следующие. В желудке человека вырабатывается фермент пепсин, который расщепляет белки. Один грамм пепсина за час способен гидролизовать 50 кг яичного белка, а 1,6г амилазы, синтезируемой в поджелудочной и слюнной железах, за час может расщепить 175 кг крахмала.
Сложность структуры ферментов обусловлена тем, что все они являются белками, т. е. высокомолекулярными соединениями с большим молекулярным весом.
При изучении ферментов было установлено, что все они являются белками и поэтому обладают всеми свойствами белков. Ферменты имеют, аналогичную белкам сложную структуру, подвергается расщеплению под действием протеолитических ферментов, при растворении в воде образуются и т.д. Молекулярный вес ферментов колеблются в пределах сотен тысяч и миллионов единиц молекулярного веса.
Молекулярный вес рибонуклеазы составляет 12700, пепсина – 35500, катализы крови – 248 000, глютаматдегидрогиназы – 1000000.
По структуре все ферменты делятся на простые и сложные.
Простые ферменты ферменты-протеины – состоят только из аминокислот, а сложные ферменты – ферменты-протеиды – в своем составе имеют белковую часть апофермент, состоящую из одних аминокислот, и небелковую часть – кофермент, или простетическую группу. Небелковая часть может быть представлена минеральными веществами и витаминами.
К ферментам-протеинам относятся, например, гидролитические ферменты желудочно-кишечного тракта, которые расщепляют пищевые продукты с учетом воды, к ферментам-протеидам принадлежит большая часть окислительно-восстановительных ферментов.
