Ферменти-це білкові молекули, які каталізують хімічні реакції в живих системах. Відносна молекулярна маса ферментів від 10 до 5 ступеня до 10 до 7 ступеня
Усі біохімічні реакції є каталітичними. Каталізатори біохімічних реакцій мають білкову природу та називаються ферментами.
Ферменти відрізняються від звичайних каталізаторів:
1)Вони мають більш високу каталітичну ефективність. Ефективність роботи ферментів виражається молярною активністю – числом молекул субстрату, що перетворюються на продукти реакції за одиницю часу за умови повного насичення ферменту субстратом.
2)Ферменти високоспецифічні, тобто. вибірковість дії. Розрізняють субстратнуі груповуспецифічність. Субстратнаспецифічність включає і стереоспецифічність - прояв каталітичної активності тільки щодо одного зі стереоізомерів даної речовини.
Ферменти з груповою специфічністю забезпечують перетворення різних субстратів, але мають певні структурні фрагменти.
3)Ферменти виявляють максимальну ефективність тільки в м'яких умовах температура (36*-38*), що характеризуються невеликим інтервалом температур та значень рН
Ферменти каталізують перетворення амінокислот; травні ферменти розщеплюють пептидні зв'язки самих білків; всі біохімічні реакції здійсненні у присутності ферментів
Кожен фермент каталізує лише певну хімічну реакцію.
Інший випадок є ферментами з широкою специфічністю щодо субстрату.
Внаслідок високої специфічності ферментів у оборотних процесах за певних умов вони зазвичай збільшують швидкість лише реакції, що йде у потрібному напрямку. У цьому полягає одна із відмінностей ферментативного каталізу від простого.
В організмі для регулювання ферментативних процесів використовуються активаториі інгібітори.
Інгібітори гальмують дію ферментів. Буває оборотне та незворотне інгібування ферменту.
Оборотне спостерігається при взаємодії з катіонами металів-токсикантів: Hg, Pb, Cd або з інгібіторами білкової природи.
При незворотному гальмуванні інгібітор, що має структурну схожість із субстратом, блокує активний центр ферменту, надовго виводячи його з ладу. (Отруючі речовини)
12. Залежність швидкості ферментативної реакції від: а) температури; б) рН середовища; в) концентрації ферменту. Відповідь поясніть за допомогою графіків.
При збільшенні температуринад певним значенням (45*-50*) біохімічні реакції різко сповільнюються, а потім зупиняються, що пов'язано з інактивацією ферментів при високих температурах. Зниження активності ферменту при температурі вище оптимальної пов'язане з тепловою денатурацією білка, яка настає при 50*-60*,а деяких випадках і при 40*
Зниження активності ферменту при значеннях рН, Відмінних від оптимального значення, пояснюється зміною ступеня його іонізації зміною характеру іон-іонних та інших взаємодій, що забезпечують стабільність третинної структури білка. Більшість ферментів Оптимальне значення рН збігається з фізіологічними значеннями (7,3-7,4). Існують ферменти, для нормального функціонування яких потрібне сильно кисле (пепсин 1,5-2,5) або сильно лужне (аргіназ 9,5-9,9) середовище.
За високої концентраціїсубстрату, що забезпечує повне насичення всіх активних центрів ферменту, швидкість реакції перестає залежати від концентрації субстрату, проте швидкість реакції залишається залежати від концентрації ферменту
ГРАФІКИ НА СТОРІНЦІ 227 У ЧЕРВОНОМУ ПІДРУЧНИКУ
Особливості кінетики ферментативної реакції. Графічна залежність впливу концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції (за постійної концентрації ферменту). Рівняння Міхаеліса-Ментен та його аналіз.
Для кожної ферментативної реакції проміжною реакцією є приєднання до активного центру ферменту (Е) молекули субстрату (St) з виникненням фермент-субстратного комплексу (), який надалі розпадається на продукти реакції (Р) та молекулу ферменту:
Де k1, k-1, k2 - константи швидкостей окремих стадій
Утворення фермент-субстратного комплексу призводить до перерозподілу електронів у молекулі субстрату. Швидкість реакції залежить від концентрації субстрату. При низьких концентраціях субстрату реакція має за субстратом перший порядок (Nst = 1), а за високих – нульовий (Nst = 0). У цьому швидкість реакції стає максимальної. Максимальна швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації ферменту у системі.
ГРАФІК СТОРІНКА 227 ЧЕРВОНИЙ ПІДРУЧНИК
Вперше кінетичний опис ферментативних процесів зробили Міхаеліс та Ментен, які припустили рівняння:
Км - константа Міхаеліса, що враховує величини констант швидкостей окремих реакцій (К1, К-1, К2), чисельно дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції дорівнює половині максимальної (U мах /2)
Розмір Км для даної ферментативної реакції залежить від типу субстрату, рН реакційного середовища, температури та концентрації ферменту в системі. Реакція протікає тим швидше, що менше Км. На швидкість ферментативної реакції впливає присутність активаторів та інгібіторів. Швидкість залежить від концентрації субстрату та ферменту.
|
Подібність | |
|
1. Каталізують лише енергетично можливі реакції. 2. Не змінюють напрями реакції. 3. Прискорюють настання рівноваги реакції, але зрушують його. 4. Не витрачаються у процесі реакції. |
1. Швидкість ферментативної реакції набагато вища. 2. Висока специфічність. 3. М'які умови роботи (внутрішньоклітинні). 4. Можливість регулювання швидкості реакції. 5. Швидкість ферментативної реакції пропорційна кількості ферменту. |
Етапи каталізу
У ферментативної реакції можна назвати такі етапи:
1. Приєднання субстрату (S) до ферменту (E) із заснуванням фермент-субстратного комплексу (E-S).
2. Перетворення фермент-субстратного комплексу на один або кілька перехідних комплексів (E-X) за одну або кілька стадій.
3. Перетворення перехідного комплексу на комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Відділення кінцевих продуктів ферменту.
Механізми каталізу
|
Донори |
Акцептори |
|
СООН -NH 3 + -SH |
СОО- -NH 2 -S- |
2. Ковалентний каталіз- Ферменти реагують зі своїми субстратами, утворюючи за допомогою ковалентних зв'язків дуже нестабільні фермент-субстратні комплекси, з яких в ході внутрішньомолекулярних перебудов утворюються продукти реакції.
Типи ферментативних реакцій
1. Тип "пінг-понг"- фермент спочатку взаємодіє з субстратом А, відбираючи у нього якісь хімічні групи і перетворюючи на відповідний продукт. Потім до ферменту приєднується субстрат, одержує ці хімічні групи. Прикладом є реакції перенесення аміногруп від амінокислот на кетокислоти - трансамінування.
Ферментативна реакція на кшталт "пінг-понг"
2. Тип послідовних реакцій- До ферменту послідовно приєднуються субстрати А і В, утворюючи "потрійний комплекс", після чого здійснюється каталіз. Продукти реакції також послідовно відщеплюються від ферменту.
Ферментативна реакція на кшталт "послідовних реакцій"
3. Тип випадкових взаємодій- субстрати А і В приєднуються до ферменту в будь-якому порядку, неупорядковано, і після каталізу також відщеплюються.
Ферментативна реакція на кшталт "випадкових взаємодій"
Ферменти мають білкову природу
Давно з'ясовано, що це ферменти є білками і мають всі властивості білків. Тому подібно до білків ферменти діляться на прості і складні.
Прості ферментискладаються тільки з амінокислот – наприклад, пепсин , трипсин , лізоцим.
Складні ферменти(холоферменти) мають у своєму складі білкову частину, що складається з амінокислот. апофермент, і небілкову частину – кофактор. Кофактор, у свою чергу, може називатися коферментомабо простетичноїгрупою. Прикладом може бути сукцинатдегідрогеназу (містить ФАД) (у циклі трикарбонових кислот), амінотрансферази (містять піридоксальфосфат) (функція), пероксидаза(містить гем). Для здійснення каталізу необхідний повноцінний комплекс апобелка та кофактора, окремо каталіз вони здійснити не можуть.
Як багато білків, ферменти можуть бути мономерами, тобто. складаються з однієї субодиниці, та полімерами, що складаються з кількох субодиниць.
Афанасьєв Ілля
Каталізатори та ферменти - речовини, що прискорюють хімічні процеси, але самі при цьому не витрачаються.
Завантажити:
Попередній перегляд:
Щоб скористатися попереднім переглядом презентацій, створіть собі обліковий запис Google і увійдіть до нього: https://accounts.google.com
Підписи до слайдів:
Порівняння неорганічних каталізаторів та біологічних ферментів Презентацію підготував Учень 10В класу МАОУ «Ліцей №131» Афанасьєв Ілля Вчитель: Сафонова Ельфія Рустємівна
З чого розпочати? Академік Георгій Костянтинович Боресков, радянський хімік та інженер, одного разу в напівжартівливому стилі описав, що було б, якби на Землі раптом зникли всі каталізатори, суть опису зводилася до того, що наша планета скоро стала б неживою пустелею, що омивається океаном слабкої азотної кислоти.
Але про яких саме каталізаторів говорив Академік Боресков? Адже нарівні з неорганічними каталізаторами, у хімії використовуються й біологічні ферменти, без яких існування нашого організму було б неможливим. Давайте дізнаємося, що собою представляють ферменти і неорганічні каталізатори, і в чому їх відмінності Паладій-один з каталізаторів, що часто використовуються Біологічні Ферменти
Ферменти - біологічні каталізатори білкової природи. Термін фермент (від латів. fermentum – закваска) був запропонований на початку XVII ст. голландським ученим Ван Гельмонт для речовин, що впливають на спиртове бродіння.
Історія відкриття ферментів Людина протягом життя помічала, що щось якісь речовини впливають на виробництво хліба, створення вина та молочних виробів. Але тільки в 1833 з проростаючих зерен ячменю було виділено речовину, що здійснює перетворення крохмалю в цукор і згодом називаємо амілазою. Але тільки в кінці 19 століття було доведено, що при розтиранні дріжджових клітин утворюється сік, який забезпечує процес спиртового бродіння. Амілаза (ін.-грец. άμυλον - крохмаль
Функції ферментів Ферменти беруть участь у здійсненні всіх процесів обміну речовин та у реалізації генетичної інформації можливість. Можливість швидкого перетравлення продуктів у живому організмі здійснюється завдяки їм. Ферменти виділяють з легких вуглекислий газ Підвищують рівень витривалості організму Підтримують роботу імунної системи для боротьби з інфекціями Саме ферменти здійснюють пошук ракових клітин в організмі, згодом знищуючи їх.
Хімічні властивості ферментів За хімічними властивостями ферменти є амфотерними електролітами. Вони мають високу молекулярну масу (48000 Д= 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 кг) Вони дуже видоспецифічні (для кожного органу може бути свій фермент.
Приклади реакцій за участю ферментів Реакції бродіння глюкози з використанням різних ферментів, в результаті якої одна молекула глюкози перетворюється на 2 молекули етанолу та на 2 молекули вуглекислого газу.
Н.Клеман, Ш.Дезорм (1806 р.) Оксиди азоту – агенти, здатні окислятися киснем повітря та передавати кисень сірчистому газу Необмежені каталізатори
К.Кірхгоф (1811 р.) Роботи Клемана, Дезорма та Кірхгофа ініціювали пошук таких унікальних речовин. За 20 років було знайдено багато реакцій:
Механізм каталізатора
Універсальні каталізатори Нікель Ренея Нікель Ренея, інакше «скелетний нікель» - твердий мікрокристалічний пористий нікелевий каталізатор. Представляє собою сірий високодисперсний порошок (розмір часток зазвичай 400-800 нм), що містить, крім нікелю. насичений воднем (до 33 ат.%). Нікель Ренея широко застосовується як каталізатор різноманітних процесів гідрування або відновлення воднем органічних сполук (наприклад, гідрування аренів, алкенів, рослинних олій тощо). Прискорює також деякі процеси окислення киснем повітря. Отримують нікель Ренея сплавленням при 1200 °C нікелю з алюмінієм (20-50 % Ni ; іноді до сплаву додаються незначні кількості цинку або хрому), після чого розмелений сплав для видалення алюмінію обробляють гарячим розчином гідроксиду натрію з концентрацією 10 - 35 решту промивають водою в атмосфері водню. принцип, що лежить в основі приготування нікелю Ренея використовується і для отримання каталітично активних форм інших металів - кобальту, міді, заліза і т. д.
Універсальні Каталізатори Паладій Паладій - перехідний метал сріблясто-білого кольору з гранецентрованими кубічними гратами типу Cu Паладій часто застосовується як каталізатор, в основному, в процесі гідрогенізації жирів та крекінгу нафти. Хлорид паладію використовується як каталізатор і для виявлення мікрокількостей чадного газу в повітрі або газових сумішах.
Універсальні каталізатори Платина Платина, особливо у дрібнодисперсному стані, є дуже активним каталізатором багатьох хімічних реакцій, у тому числі використовуваних у промислових масштабах. Наприклад, платина каталізує реакцію приєднання водню до ароматичних сполук навіть при кімнатній температурі та атмосферному тиску водню. Ще в 1821 р. німецький хімік І. В. Деберейнер виявив, що платинова чернь сприяє протіканню ряду хімічних реакцій; при цьому сама платина не зазнавала змін. Так, платинова чернь окислювала пари винного спирту до оцтової кислоти вже за нормальної температури. Через два роки Деберейнер відкрив здатність губчастої платини при кімнатній температурі спалахувати водень. Якщо суміш водню і кисню (гримучий газ) ввести в дотик із платиновою черню або з губчастою платиною, спочатку йде порівняно спокійна реакція горіння. Але оскільки ця реакція супроводжується виділенням великої кількості теплоти, платинова губка розжарюється, і гримучий газ вибухає. На підставі свого відкриття Деберейнер сконструював «водневе кресало» - прилад, який широко застосовувався для отримання вогню до винаходу сірників.
Порівняння неорганічних каталізаторів та біологічних ферментів Загальне між ферментами та неорганічними каталізаторами: 1. Збільшують швидкість хімічних реакцій, при цьому самі не витрачаються. 2. Ферменти та неорганічні каталізатори прискорюють енергетично можливі реакції. 3. Енергія хімічної системи залишається незмінною. 4. У ході каталізу напрямок реакції не змінюється.
Ферменти мають конформаційну лабільність - здатність до невеликих змін своєї структури за рахунок розриву і утворення нових слабких зв'язків, не мають неорганічних каталізаторів.
Порівняння Неорганічних Каталізаторів і Біологічних ферментів Ознаки Порівняння Неорганічні каталізатори Ферменти Хімічна природа Низькомолекулярні речовини, утворені одним або декількома елементами Білки-високомолекулярні полімери Видоспецифічність Універсальні каталізатори ну кислотне середовище Інтервали t Дуже широкі 35 -42 градуси Цельсія, потім денатурують Збільшення швидкості реакцій Від 10^2 до 10^6 разів Від 10^8 до 10^12 разів Стабільність Можуть бути побічні ефекти (70%) Майже 100% вихід продуктів.
Перейми водню без присутності каталізаторів розкладається досить повільно. За наявності неорганічного каталізатора (зазвичай солей заліза) реакція дещо прискорюється. А при додаванні ферменту каталази пероксид розкладається з неймовірною швидкістю. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO
На відміну від каталізаторів неорганічної природи ферменти "працюють" у "м'яких" умовах: при атмосферному тиску, при температурі 30 - 40 ° С, при значенні рН-середовища близькому до нейтрального. Швидкість ферментативного каталізу набагато вища, ніж небіологічний. Єдина молекула ферменту може каталізувати від тисячі до мільйона молекул субстрату за хвилину. Така швидкість недосяжна для каталізаторів неорганічної природи.
Результат Незважаючи на те, що і ферменти, і неорганічні каталізатори використовуються для однієї мети-прискорювати речовини, вони мають досить різні властивості. Але не слід забувати, що без них люди не змогли досягти успіхів не тільки в хімії, а й в інших науках. Не потрібно шукати золоту середину в пошуку ідеального, потрібно використовувати їх для свого випадку, де зможуть проявити себе по максимуму.
Порівняння неорганічних каталізаторів ферментів Ознаки порівняння Неорганічні каталізатори Ферменти 1.Хімічна природа 2.Селективність 3. Оптимум pH 4. Інтервали температури 5.Зміна структури kat під час реакції 6. Збільшення швидкості реакції.
Порівняння неорганічних каталізаторів ферментів Ознаки порівняння Неорганічні каталізатори Ферменти 1.Хімічна природа Низькомолекулярні речовини, утворені 1 або декількома елементами. Білки – високомолекулярні полімери 2.Селективність Низька, універсальний kat – Pt прискорює множину. реакцій. Висока. На кожну р-цію потрібний свій фермент. 3. Оптимум pH Сильнокисла або лужна Невеликий інтервал у кожн. органу – свій. 4. Інтервали температури Дуже широкі. 35 – 42 градуси, потім денатурують. 5. Зміна структури kat під час реакції Змінюється незначно, чи змінюється зовсім. Сильно змінюються та відновлюються у вихідну структуру після закінчення реакції. 6. Збільшення швидкості реакції. У 100 – раз Від 10 до 8 ступеня до 10 у 12 ступеня разів.
Загальні: здатні до розчинення у воді та утворення колоїдних розчинів; збільшують швидкість реакції; не витрачаються у реакції; амфотерни; їхня присутність не впливає на властивості продуктів реакції; характерне перебіг кольорових реакцій; змінюють енергію активації, коли може відбутися реакція; не змінюють скільки-небудь значно температуру, за якої відбувається реакція; здатні до денатурації та гідролізу.
Специфічні: Поєднання високої активності з дотриманням суворого ряду умов; Специфіка дії за принципом «ключ – замок» або «рука – рукавичка»; Стабільність; Оборотність дії: Е + S ES E + P, де Е - ензим; S – субстрат, P – продукт реакції, ES – фермент-субстратний комплекс.
Роль ферментів у життєдіяльності організмів: Вроджені порушення обміну; Взаємоперетворення речовин; біохімічна революція; Перетворення енергії; Біосинтез; Фармакологія; ультраструктура мембран; Генетичний апарат; Живлення; Клітинний метаболізм; Каталіз; Фізіологічне регулювання; Бактеріальне бродіння.
Дата створення: 2015/04/30
Матеріальну основу всіх життєвих процесів організму становлять тисячі хімічних реакцій, які каталізуються ферментами. Значення ферментів дуже вірно та образно визначив І. П. Павлов, назвавши їх «збудниками життя». Порушення синтезу будь-якого ферменту в стрункій системі обмінних реакцій в організмі призводить до розвитку захворювань, які часто закінчуються смертю. Наприклад, недолік у дітей ферменту, який перетворює галактозу на глюкозу, є причиною галактоземії. При цьому захворюванні діти отруюються надлишком галактози та гинуть у перші місяці життя. Підвищення активності ксантиноксидази є причиною подагри. Таких прикладів можна навести дуже багато. Ось чому ферменти являють собою рушійну силу всього того нескінченного розмаїття хімічних перетворень, які в своїй сукупності складають обмін речовин, що лежить в основі життя. Тому вивченню ферментів надається таке велике значення. Наука про ферменти становить важливий розділ біохімії, а медицині чітко виявляється напрям – медична ферментологія.
Ферментологія або, інакше, ензимологія є вченням про ферменти (ензими) – біологічних каталізаторів білкової природи, які утворюються будь-якою живою клітиною і мають здатність активувати різні хімічні реакції, що відбуваються в організмі.
Ферменти знайшли широке застосування у багатьох галузях науки та промисловості. За останні роки за допомогою високоочищених препаратів ферментів вдалося розшифрувати структуру складних сполук, що входять до складу організму, зокрема деяких білків та нуклеїнових кислот.
Ферменти мають велике практичне значення, оскільки багато галузей промисловості – виноробство, хлібопечення, виробництво спирту, чаю, амінокислот, вітамінів, антибіотиків – засновані на використанні різних ферментативних процесів. Тому вивчення властивостей та механізму дії ферментів дозволяє хімікам створити нові, досконаліші каталізатори для хімічної промисловості. Дія різних фізіологічно активних сполук, що застосовуються в медицині та сільському господарстві, - лікарських речовин, стимуляторів росту рослин та ін., в кінцевому рахунку зводиться до того, що ці речовини активують або пригнічують в організмі ту чи іншу ланку в обміні речовин, той чи інший ферментативний процес. Безперечно, вивчення закономірностей дії ферментів та впливу на них різних стимуляторів або паралізаторів має першорядне значення для медицини та сільського господарства.
Коло питань, що вивчаються ферментологією, дуже широке. Розробка методів виділення та очищення ферментів з метою встановлення їх структури, дослідження процесів утворення ферментів у живій клітині, регулювання з дії, роль ферментів у здійсненні різних фізіологічних функцій – ось далеко не повний перелік найважливіших біологічних проблем, що інтенсивно вивчаються в даний час.
Про історію вивчення ферментів
Історія ферментів йде у далеке минуле. Ще на розвитку людського суспільства люди стикалися з різними ферментативними процесами та використовували їх у житті. Спиртове та молочнокисле бродіння, застосування заквасок при приготуванні хліба, використання сичуга для виготовлення сирів та ін – всі ці ферментативні процеси добре відомі з незапам'ятних часів.
Одним із перших послідовників, які займалися вивченням ферментативних процесів, були Реомюр та Спалланцані. У своїх дослідах з перетравлення м'яса в шлунку птахів вони вперше поставили питання про необхідність вивчення хімічного складу травного соку. Російський учений К. С. Кірхгоф (1814)
Показав, що у витяжці з пророслого ячменю міститься речовина, що викликає перетворення крохмалю на цукор. Таким чином, Кірхгоф вперше був отриманий ферментний препарат амілази (фермент, що розщеплює крохмаль) і цю дату ми з повним правом можемо вважати датою виникнення ферментології. Вивчаючи процеси бродіння, голландський вчений Ван Гельмонт вперше ввів у науку термін "ферменти" (fermentum - закваска). Слово "ензим" походить від давньогрецького слова "ен зюме", що означає в "дрожжах".
До середини 50-х років ХIХ століття поняття про ферменти як біологічні каталізатори міцно утвердилося в науці. До цього часу і відноситься велика суперечка двох найбільших вчених світу Луї Пастера і Лібіха Ю про місце локалізації ферментів у клітці - суперечка, яка за своєю суттю стала боротьбою двох світоглядів у науці-ідеалізму і матеріалізму і загальмувала розвиток вчення про ферменти майже на 50 років . Луї Пастер, доводячи, що діяльність ферментів невіддільна від структури клітини і з її руйнуванням припиняється, міцно стояв на позиціях вірховіанства-одного з різновидів ідеалізму в біології. Лібіх стверджував, що дія ферментів не пов'язана із структурою клітини. Ця суперечка практично тривала понад 100 років і знову, і вкотре затвердила необхідність матеріалістичного підходу до вивчення біологічних закономірностей. Першою підтвердила правильність погляду Ю.Либиха російський дослідник М.М.Манассеина в 1871 р. розтираючи дріжджові клітини з кварцовим піском, тобто. повністю руйнуючи структуру клітини, вона довела, що клітинний сік має здатність зброджувати крохмаль. Однак, як це дуже часто бувало в царській Росії, дослідження М.М.Манассеїної залишилися поза увагою і пальма першості, у цьому питанні була віддана німецьким вченим братам Бухнерам, які через 26 років проробили аналогічний досвід (вони руйнували клітини шляхом високого тиску) і отримали такі самі результати. У подальшому роботами А. Н. Лебедєва, І. П. Павлова, М. Дюкло, Е. Фішера, Л. Міхаеліса та багатьох інших вчених остаточно було спростовано точку зору ідеалістів. Саме матеріалістичний підхід у наукових дослідженнях дав можливість Дж. Самнер в 1927р. вперше отримати фермент уреазу, а Дж. Нортропу в 1931 р.- кристалічні трипсин та пепсин.
Нині роботами великої армії вчених, як нашій країні, і там вчення про ферментах успішно розвивається. Нині відомо близько 1000 ферментів. Роботи академіка А.Є.Браунштейна, В.А.Енгельгарда, А.І.Опаріна, С.Є.Северіна, В.Н.Ореховича, А.А.Покровського та багатьох інших вітчизняних учених у галузі вивчення ферментів у людському організмі мають велике значення у медицині. Постановка діагнозу, вибір правильного лікування та профілактики, розробка та застосування різних лікарських препаратів і т. д. ґрунтуються на вивченні ферментів.
Що нам відомо про каталіз
Каталіз - це процес зміни швидкості хімічної реакції під впливом різних речовин - каталізаторів, що беруть участь у цьому процесі і до кінця реакції хімічно незміненими. Якщо додавання каталізатора відбувається прискорення хімічного процесу, таке явище називають позитивним каталізом, а уповільнення реакції – негативним. Найчастіше доводиться зустрічатися із позитивним каталізом. Залежно від хімічної природи каталізатори поділяються на неорганічні та органічні. До останніх належать і біологічні каталізатори – ферменти.
Для розуміння дії каталізаторів необхідно коротко зупинитись на розгляді сутності каталізу. Швидкість будь-якої хімічної реакції залежить від зіткнень активних молекул речовин, що реагують. Активованою називається молекула, яка має певний запас потенційної енергії. Взаємодія двох таких молекул відбудеться лише в тому випадку, якщо запас енергії цих молекул буде достатнім для подолання сил зіштовхування між ними – так званого енергетичного бар'єру реакції. Якщо реагуючі молекули будуть мати більшу величину енергії, ніж енергетичний бар'єр, то реакція відбудеться. Якщо ж запасу енергії тіл, що реагують, недостатньо для подолання енергобар'єра, то вони не взаємодіятимуть. У цьому випадку для протікання реакції необхідно активувати молекули, тобто повідомити їм додаткову кількість енергії, яка в сумі з потенційною енергією в молекулах буде достатнім для подолання енергетичного бар'єру. Ця додаткова енергія називається «енергією активації!». Активувати молекули можна шляхом нагрівання, підвищення тиску, опромінення та ін.
Сутність дії каталізаторів полягає в тому, що по-перше, вони мають здатність активувати молекули реагуючих речовин, і, по-друге, взаємодія молекул (або речовин) відбувається не в один, а в кілька етапів.
Отже, виявляється, що каталізатор як знижує енергійні витрати протягом реакцій, а й значно підвищує їх швидкість.
До основних характеристик каталізаторів належать такі: а) каталізатори можуть прискорювати тільки ті хімічні реакції, які взагалі можуть йти за своїми термодинамічних законів, б) каталізатори не змінюють напрямок ходу хімічної реакції, а тільки прискорюють досягнення стану рівноваги.
Відмінність ферментів від інших видів каталізаторів
При вивченні властивостей ферментів було встановлено, що за своєю дією є каталізаторами, що в основному забезпечують позитивний каталіз. Тому їм характерні всі особливості процесу каталізу.
Поряд з цим ферменти мають свої певні відмінності, до яких відносяться «космічні» швидкості реакцій, що каталізуються, дуже складна хімічна структура, яка в ряді випадків може змінюватися в ході реакції і відновлюватися у вихідну після її закінчення, і, нарешті, висока специфічність дії.
Для підтвердження високої швидкості реакцій, що каталізуються ферментами, знову звернемося до нашого прикладу з перекисом водню. В організмі розкладання Н2О2 каталізується ферментом каталазою зі швидкістю, що у 2х1011раз перевищує швидкість некаталізованої реакції і в 107 разів у випадку з платиновою черню. Енергія активації при ферментативної реакції знижується відповідно у 9 та 6 разів. З інших прикладів можна зазначити такі. У шлунку людини виробляється фермент пепсин, який розщеплює білки. Один грам пепсину за годину здатний гідролізувати 50 кг яєчного білка, а 1,6 г амілази, що синтезується в підшлунковій та слинній залозах, за годину може розщепити 175 кг крохмалю.
Складність структури ферментів обумовлена тим, що вони є білками, т. е. високомолекулярними сполуками з великою молекулярною вагою.
При вивченні ферментів було встановлено, що всі вони є білками і тому мають всі властивості білків. Ферменти мають, аналогічну білкам, складну структуру, піддається розщепленню під дією протеолітичних ферментів, при розчиненні у воді утворюються і т.д. Молекулярна вага ферментів коливається в межах сотень тисяч та мільйонів одиниць молекулярної ваги.
Молекулярна вага рибонуклеази становить 12 700, пепсину – 35 500, каталізи крові – 248 000, глютаматдегідрогінази – 1 000 000.
За структурою всі ферменти поділяються на прості та складні.
Прості ферменти ферменти-протеїни – складаються лише з амінокислот, а складні ферменти – ферменти-протеїди – у своєму складі мають білкову частину апоферменту, що складається з одних амінокислот, і небілкову частину – кофермент, або простетичну групу. Небілкова частина може бути представлена мінеральними речовинами та вітамінами.
До ферментів-протеїнів відносяться, наприклад, гідролітичні ферменти шлунково-кишкового тракту, які розщеплюють харчові продукти з урахуванням води, до ферментів-протеїдів належить більшість окислювально-відновних ферментів.
