Në përgjithësi, 13 substanca njihen zyrtarisht si vitamina (në detaje: c) - ky është një ekip i substancave organike jetike për një person. Kuazi-vitamina janë gjithashtu substanca thelbësore që ndonjëherë veprojnë si vitamina, shumë prej të cilave nuk kuptohen keq ose madje nuk janë zbuluar fare. Në këtë tekst do t'ju tregojmë se çfarë di shkenca për 3 kuazi vitaminat më të famshme.
Kuazi-vitaminat janë, si rregull, molekula proteinike që ndonjëherë mund të mos përfshihen në proceset metabolike, por në disa rrethana ato befas fillojnë të shfaqen si vitamina. Nga rruga, kufiri midis vitaminave dhe kuazi-vitaminave është vetëm njohja zyrtare e substancave si vitamina. Për shembull, disa autorë e konsiderojnë acidin pantotenik (vitamina B5) dhe bioflavonoidet (vitamina P) jo si vitamina, por si kuazi-vitamina.
Kuazi vitaminat më të studiuara përfshijnë koenzimën Q, karnitinë, koenzimën A dhe disa substanca të tjera.
Koenzima Q (aka Ubiquinone)
Koenzima Q-10 është një derivat i benzokinonit dhe është i shpërndarë gjerësisht në natyrë. Është një koenzimë që normalisht gjendet pothuajse në të gjitha qelizat e trupit. Mund të sintetizohet në vetë organizmin, por me rritjen e moshës, aftësia e trupit për të sintetizuar koenzimën Q zvogëlohet dhe, në fund, zbret (pas 50 vjetësh, kërkohet një marrje shtesë e koenzimës). Megjithatë, aktualisht nuk ka të dhëna zyrtare për nevojën fiziologjike për koenzimën Q.
Ubiquinone ka një rëndësi të madhe në furnizimin me energji dhe në funksionimin normal të sistemit imunitar të njeriut. Për më tepër, koenzima Q ka një efekt pozitiv në proceset oksiduese në trupin e njeriut, përmirëson oksidimin e yndyrës dhe është një bartës i joneve të hidrogjenit, përbërës të zinxhirit të frymëmarrjes.
Ilaçi përdoret në terapi komplekse e të gjitha formave të sëmundjeve koronare të zemrës, sëmundje të tjera të miokardit (proceset inflamatore, degjenerative), dështimi i zemrës.
Koenzima Q rrit aftësinë për të ushtruar, përdoret pas punës së tepërt, para ushtrimeve të rënda fizike, si dhe në sport(Kërkim: Gorbachev, Gorbachev, 2002).
Megjithatë, studimet e kontrollit nuk e mbështesin këtë suplement për atletët, pasi ai nuk promovon aktivitetin e ushtrimeve ose redukton stresin oksidativ të lidhur me ushtrimet (Studimi: Sarubin, 2005).
Çfarë përmban
Koenzima Q gjendet në produktet e mishit, peshku, veçanërisht në sardelet, spinaqin, kikirikët .
Me sa duket, gjendet edhe në ushqime të tjera, por ky informacion është ende jo i besueshëm. Sasia e koenzimës Q zvogëlohet gjatë gatimit (si me shumicën e vitaminave).
Koenzima Q10 në formë tabletash prodhohet nga shumë prodhues dhe gjendet lehtësisht në farmaci.
Në shumicën e rasteve, koenzima Q merret në 10-30-60 mg 3 herë në ditë. Sidoqoftë, kur administrohet në doza të mëdha - deri në 200-300 mg në ditë, nuk u vërejtën efekte anësore të dukshme. Kursi i trajtimit është 1-3 muaj ose më shumë.
Kur konsumoni koenzimë Q, është e nevojshme që një sasi e mjaftueshme e acidit askorbik, vitaminave B dhe selenit të hyjë në trupin e njeriut. Kjo e fundit ndihmon në përmirësimin e sintezës së koenzimës Q në trup.
Karnitinë (L-karnitinë)
Karnitina (e njohur gjithashtu si një vitaminë B, e cila ende nuk është përfshirë në 13 vitaminat zyrtare dhe është "në shqyrtim") është e përfshirë në metabolizmin e proteinave dhe yndyrave. Karnitina është e pranishme në shumicën e qelizave të trupit, duke përfshirë fibrat e muskujve, dhe përmirëson proceset e gjenerimit të energjisë aerobike në to, pasi transporton acidet yndyrore në mitokondri, ku ato oksidohen me çlirimin e energjisë. Duke stimuluar oksidimin e acideve yndyrore, karnitina kontribuon në ruajtjen e rezervave të glikogjenit në qeliza dhe duke marrë pjesë në metabolizmin e lipideve, parandalon zhvillimin e aterosklerozës.
Për shkak të disa prej vetive të saj, L-carnitine tregtohet si një suplement për “djegien e yndyrës”. Si përgjigje, shumë ekspertë filluan ta quajnë atë "urinë e shtrenjtë", për shkak të mungesës së provave shkencore të një efekti të vërtetë për humbjen e yndyrës.
Këtu është një koment nga një prej ekspertëve kryesorë financiarë Sergey Strukov: "Në thelb, L-carnitine siguron transportin ndërqelizor të yndyrave në vendin e përdorimit të tyre. Këtu nuk duhet pritur një mrekulli, veçanërisht nëse muskujt tanë nuk janë të stërvitur. Karnitina nuk do të sigurojë një rritje të konsiderueshme të "dhjamit të djegur" gjatë stërvitjes, dhe edhe nëse është e mundur, diferenca kompensohet lehtësisht nga marrja e ushqimit gjatë ditës. Në pushim, karnitina nuk ndihmon në djegien e më shumë yndyrave.
Prandaj, është më mirë të mos mbështeteni në karnitinë, por të kontrolloni ushqimin. Ju kujtoj se në mënyrë tradicionale mund të hiqni qafe 0,5-1 kg yndyrë në javë, në varësi të peshës trupore.
Por, ndoshta më e rëndësishmja, në studimet me kontroll të dyfishtë të verbër, efekti ergogjen i L-carnitine nuk u konfirmua. Pra, ky ilaç vetëm mund ta bëjë urinën tuaj më të shtrenjtë.”
Karnitina përdoret për të trajtuar distrofinë muskulare, si dhe një agjent ergogjenik efektiv për të rritur performancën e qëndrueshmërisë tek atletët (Kërkim: Gorbachev, Gorbachev, 2002).
Studimi i Sarubin i vitit 2005 thotë se megjithëse ka disa spekulime teorike në lidhje me efektet e mundshme energjetike të plotësimit të karnitinës, aktualisht nuk ka asnjë provë shkencore për atletët që marrin karnitinë për të përmirësuar performancën fizike.
Në mënyrë të ngjashme, në një studim të mëparshëm, meqenëse ka pak informacion në lidhje me efektet e dobishme të karnitinës në performancën fizike, nuk ka asnjë bazë për të rekomanduar përdorimin e saj nga atletët (Studimi: Williams, 1997).
Vetitë pozitive të karnitinës
Siç treguan rezultatet placebo dyfish i verbër i kontrolluar i kryer në vitin 2007 në Itali mbi 66 njëqindvjeçarë, administrimi i L-carnitine (në një dozë ditore prej 2 g për 6 muaj) ka një efekt pozitiv në shëndetin e të moshuarve (studimi u krye në një kampion njerëzish të moshës 100 deri në 106 vjet). Në fund të kursit, subjektet treguan përmirësime të ndjeshme në yndyrën totale (humbën 1.8 kg yndyrë) dhe masën muskulore (rritur me 3.8 kg). Pacientët kishin reduktuar ndjeshëm shenjat e lodhjes fizike dhe mendore dhe rritje të funksioneve njohëse, si dhe ulje të niveleve kolesterolit.
Disa veti potencialisht të dobishme të karnitinës janë duke u eksploruar. Për shembull n efekti neuroprotektiv i L-carnitine, i vendosur në një seri eksperimentesh me kafshët, mund të lidhet me parandalimin e çrregullimeve metabolike të shkaktuara nga metamfetamina dhe që çojnë në mungesë energjie.Në të ardhmen, është e mundur të përdoret karnitina në trajtimin e sëmundjeve të caktuara të sistemit nervor.
Çfarë përmban
Karnitina sintetizohet nga aminoacidet lizina dhe metionina në mëlçi dhe veshka. Për prodhimin e karnitinës nga trupi, është e rëndësishme që të merrni mjaftueshëm vitaminë C. Metabolizmi i karnitinës është i lidhur ngushtë me vitaminën C, e cila është e përfshirë në sintezën e saj nga lizina. Mungesa e vitaminave B gjithashtu kontribuon në rritjen e mungesës së karnitinës.
Për të siguruar trupin e njeriut me karnitinë, rekomandohet të hani ushqime natyrale të plota - qumësht, djathë, gjizë, perime, marule, fruta, drithëra, hudhër . Edhe duke ndjekur një dietë strikte, rekomandohet të hani mish, peshk, shpendë të paktën 2 herë në javë.
Është përshkruar për të rriturit 2-4 g në ditë për 2-4 doza (merren nga goja 30 minuta para ngrënies). Doza maksimale terapeutike është 100-200 mg / kg peshë trupore në ditë, e administruar vazhdimisht gjatë 48 orëve të para, e ndjekur nga një ulje 2-fish (në infarktin akut të miokardit).
Efektet anësore: dhimbje në rajonin epigastrik, dispepsi, dobësi muskulore (vërehet rrallë).
Koenzima A
Koenzima A është e përfshirë drejtpërdrejt në proceset e energjisë. Çdo lloj aktiviteti i organeve të brendshme, aktiviteti i muskujve etj - e gjithë kjo kërkon vazhdimisht pjesëmarrjen e koenzimës A. Parimi kryesor aktiv dhe thelbi i molekulës së koenzimës A është pantetina, e marrë nga acidi pantotenik (është edhe vitamina B5).
Kur shfaqet hipoksia, përmbajtja e koenzimës A në trup zvogëlohet. Kjo, në veçanti, ndodh në të gjitha format e sëmundjeve koronare të zemrës. Hiperlipidemia (një nivel anormalisht i lartë i lipideve në gjak) dhe hiperkolesterolemia (një rritje e nivelit të kolesterolit në gjak) mund të zhvillohen në sfondin e mungesës së koenzimës A.
Koenzima A ul kolesterolin në gjak, nxit përdorimin e lipideve (yndyrave).
Çfarë përmban
Në sintezën e koenzimës A, acidi askorbik dhe shumë vitamina B janë të rëndësishëm, si dhe magnezi, i cili gjendet kryesisht në perimet dhe sallatat me gjethe jeshile të errët (Kërkime: Gorbachev, Gorbacheva, 2002).
Acetil koenzima A, acetil koenzima A, shkurtuar si acetil-CoA- një përbërës i rëndësishëm në metabolizëm, i përdorur në shumë reaksione biokimike. Funksioni i tij kryesor është të dërgojë atomet e karbonit me një grup acetil në ciklin e acidit trikarboksilik në mënyrë që ato të oksidohen me çlirimin e energjisë. Sipas strukturës së tij kimike, acetil-CoA është një tioeter midis koenzimës A (tiol) dhe acidit acetik (bartës i grupit acil). Acetyl-CoA formohet gjatë hapit të dytë të frymëmarrjes qelizore të oksigjenit, dekarboksilimit të piruvatit, i cili ndodh në matricën mitokondriale. Acetyl-CoA më pas hyn në ciklin e acidit trikarboksilik.
Acetyl-CoA është një komponent i rëndësishëm në sintezën biologjike të neurotransmetuesit acetilkolin. Kolina, në lidhje me acetil-CoA, katalizohet nga enzima kolinë acetiltransferazë për të formuar acetilkolinën dhe koenzimën A.
YouTube enciklopedik
1 / 2
Cikli Krebs/Cikli i acidit citrik
Jack Szostak (Harvard/HHMI) Pjesa 1: Origjina e jetës celulare në tokë
Titra
Pra, le të fillojmë me një molekulë glukoze, e cila përmban 6 atome karboni, kjo molekulë ndahet në gjysmë gjatë glikolizës dhe marrim 2 molekula të acidit piruvik ose dy piruvate. Kjo do të thotë, me fjalë të tjera, gjatë glikolizës, fjalë për fjalë prishet në gjysmë. Glukoza zbërthehet. Marrim dy piruvate ose dy molekula të acidit piruvik. Këto janë 3 molekula karboni. Natyrisht ka shumë komponime të tjera të karbonit atje. Ne e kemi parë këtë më parë. Dhe formulat e tyre kimike mund t'i gjeni në internet ose Wikipedia dhe t'i shikoni në detaje. Por ja çfarë është e rëndësishme. Kjo molekulë shpërbëhet, ndahet në dy pjesë. Kjo është glikoliza. Glikoliza. Kjo ndodh në mungesë të oksigjenit. Ose opsionale. Procesi mund të ndodhë në prani ose mungesë të oksigjenit. Këtu nuk nevojitet oksigjen. Ai konsumon 2 molekula ATP. 2 ATP. E theksoj gjithmonë se ky është një “konsum neto” sepse konsumon 2 ATP për të bërë 4 ATP më tej. Domethënë, nëse prodhohen 4 ATP dhe konsumohen 2, marrim 2 ATP. Ai gjithashtu prodhon dy molekula NADH. 2 NADH. Kjo është gjithçka që marrim si rezultat i glikolizës. Le të vizatojmë një kafaz këtu për t'ju dhënë një ide më të mirë. Unë do ta vizatoj këtu. Pra, ne kemi një qelizë. Kjo është membrana e saj e jashtme. Dhe kjo është bërthama që kanë qelizat eukariote. Nuk është i pranishëm në të gjitha qelizat. Ai përmban ADN në formën e kromatinës, ADN e shpërndarë rreth bërthamës si kjo. Kemi edhe mitokondri. Ato quhen qendrat energjetike të qelizës. Le t'i shqyrtojmë ato më vonë. Ky është një mitokondri. Ka një membranë të jashtme dhe të brendshme. Unë do t'ju tregoj më shumë për strukturën e mitokondrive në këtë video ose do të bëj një video të veçantë rreth tyre. Ky është një tjetër mitokondri. Hapësira midis organeleve është e mbushur me lëng, dhe organelet janë pjesë të qelizës me funksionet e tyre specifike. Ato janë si organe që kryejnë funksione specifike në trupin tonë. Pra, midis organeleve kemi një medium të lëngët. Ky medium i lëngshëm i qelizës. Ajo quhet citoplazmë. Citoplazma. Këtu ndodh glikoliza. Pra, glikoliza ndodh në citoplazmë. Glikoliza. Tani të gjithë e dimë, nga video e përmbledhjes, cila është faza tjetër - cikli i Krebsit, ose cikli i acidit citrik. Ky proces zhvillohet në membranën e brendshme ose brenda këtyre mitokondrive. Le të vizatojmë më shumë. Unë do të vizatoj një mitokondri. Këtu është ajo. Ajo ka një membranë të jashtme si dhe një membranë të brendshme. Ka një krista në membranën e brendshme. Nëse i kemi shumë, thonë “cristi”. Këto janë palosje të vogla të membranës së brendshme, le ta nënshkruajmë atë. Krista. Ato përbëhen nga dy ndarje. Sepse ndahet nga këto dy membrana. Kjo ndarje quhet e jashtme. Kjo është ajo - ndarja e jashtme. Dhe ndarja e brendshme quhet matricë. Ndarja e brendshme quhet matricë. Ne i kemi këto piruvate, ato nuk janë ende gati për ciklin e Krebsit, mekanizmi për ciklin e Krebsit tashmë po funksionon. Në fakt, ato oksidohen. Tani do të përqendrohemi në këto piruvate. Mos harroni, piruvati është rezultat i ndarjes së një molekule glukoze në gjysmë. Kjo është faza përgatitore e ciklit të Krebsit. Ky quhet oksidimi i piruvatit. Oksidimi i piruvatit. Një atom karboni hiqet nga molekula e piruvatit. Dhe marrim një molekulë me 2 karbon. Ne nuk kemi vetëm 2 karbone, është vetëm një skelet karboni i dy karboneve. Ky është acetil-CoA. Çfarë është acetil koenzima A? Emri konfuz? Po, e çuditshme. Ju mund të lexoni për të në internet, por unë do ta përdor këtë term tani, pasi na e bën jetën shumë të lehtë dhe do ta shihni të gjithë pamjen. Formohet acetil-CoA, i cili përmban 2 atome karboni. NAD gjithashtu reduktohet në NADH. Cikli i Krebsit, ose cikli i acidit citrik, drejtohet nga kjo fazë. Kjo është faza përgatitore para ciklit të Krebsit. Tani kemi një zinxhir me dy karbon, acetil-CoA pikërisht këtu. Jemi gati të kalojmë në ciklin e Krebsit. Historia e ciklit të Krebsit do të jetë e gjatë. Do të zbuloni pse quhet kështu. Acetyl-CoA dhe e gjitha katalizohet nga enzimat. Enzimat janë proteina që kombinojnë substanca që supozohet të reagojnë në një mënyrë të caktuar, dhe ato reagojnë. Pra, proceset katalizohen nga enzimat. Acetyl CoA lidhet me acidin oksaloacetik. Një fjalë shumë e vështirë. Kjo është një molekulë me katër karbon. molekulë me katër karbon. Këto të dyja lidhen me njëri-tjetrin, ose bashkohen, varësisht se si e imagjinoni. Do ta vizatoj kështu. E gjithë kjo katalizohet nga enzimat. Është e rëndësishme. A është ky një reaksion i katalizuar nga enzima? Po. Të gjitha reaksionet në ciklin e Krebsit katalizohen nga enzimat. Formohet citrati ose acidi citrik. Ajo gjendet në limonadën tuaj ose lëngun e portokallit. Kjo është një molekulë me gjashtë karbon. E cila është logjike. Kemi 2 karbone dhe 4 karbone. Formohet një molekulë me gjashtë karbon. Dhe më pas acidi citrik oksidohet në disa faza. Gjithçka është shumë e thjeshtuar këtu. Ai thjesht oksidohet në disa faza. Dhe përsëri atomet e karbonit ndahen. 2 atome karboni ndahen dhe kthehen në acid oksaloacetik. Mund të lindë pyetja, çfarë ndodh kur këto atome karboni ndahen, siç është rasti me këtë atom karboni? Formohet CO2. Ai merr pak oksigjen dhe largohet nga sistemi. Këtu, oksigjeni ose karbonet, ose oksidi është formuar në të vërtetë monoksidi i karbonit. Dhe në të njëjtën mënyrë, kur këto karbone ndahen, formohet CO2. Ju keni 6 karbone në çdo molekulë glukoze. Nëse i gjithë cikli kalon një herë, marrim tre molekula të monoksidit të karbonit. Por do të kalojë 2 herë. Do të kemi 6 molekula të monoksidit të karbonit. i cili përmban të gjithë atomet e karbonit. Ne do të heqim qafe tre karbone si rezultat i çdo kthese. Pra, dy në çdo kthesë. Por në fakt, pas glikolizës, 3 karbone do të humbasin. Ne do ta bëjmë këtë me çdo piruvat. Ne do të heqim qafe të 6 karbonet, ata do të zhduken së shpejti. Por ky cikël bën më shumë sesa thjesht gjenerimin e karbonit. Detyra e këtij procesi është të gjenerojë NADH, FADH2 dhe ATP. Unë do t'ju tregoj një diagram të detajuar më vonë. Ne do të rivendosim NAD plus NADH. Edhe njehere. Sigurisht, këto janë faza të veçanta. Këto janë lidhje të ndërmjetme. Unë do t'ju tregoj për to pak më vonë. Një tjetër molekulë NAD plus reduktohet në NADH. Dhe formohet një sasi e caktuar ATP. ADP konvertohet në ATP. ADP konvertohet në ATP. Ndoshta do marrim pak, jo, po ndodh, FAD po oksidohet, do ta them kështu, FAD po reduktohet në FADH2. Pse i kushtojmë vëmendje kësaj, ndoshta mendoni se gjithçka në frymëmarrjen qelizore është e lidhur me ATP. Pse po u kushtojmë vëmendje këtyre NADH-ve dhe këtyre FADH2 që janë formuar këtu? Ata janë të përfshirë në zinxhirin e transportit të elektroneve, kështu që ne po shqyrtojmë këto komponime. Ato oksidohen ose dhurojnë hidrogjene në zinxhirin e transportit të elektroneve dhe formohet ATP. Dhe pastaj do të kemi më shumë NAD, i cili do të restaurohet ose do të shtojë hidrogjen. Rimëkëmbja nënkupton shtimin e një elektroni. Ose do të bashkojë hidrogjenin dhe do të marrë elektronet e tij. NADH. Përsëri marrim acid oksaloacetik. Dhe cikli i acidit citrik do të përsëritet përsëri. Ne i kemi marrë të gjitha, le të shohim se çfarë kemi. Do të vizatoj disa vija ndarëse që të dimë se cila është cila. Gjithçka këtu, në të majtë të vijës së djathtë, është glikolizë. Glikoliza. Ne e kemi shqyrtuar këtë proces. Shumë tekste përqendrohen në oksidimin e piruvatit në ciklin e Krebsit, por ky është në fakt një hap përgatitor. Cikli i Krebsit është një formalitet, në këtë pjesë filloni me acetil-CoA, lidhet me acidin oksaloacetik. Më pas, formohet acidi citrik, pastaj oksidohet dhe formohet e gjithë kjo, e cila është e nevojshme për sintezën e ATP ose pjesëmarrësve indirekt në zinxhirin e transportit të elektroneve. Le të numërojmë çfarë ka shkuar. Le të numërojmë gjithçka që kemi. Ne kemi bërë tashmë një bilanc për glikolizën pikërisht këtu. Dy ATP, dy NADH. Tani cikli i acidit citrik, ose cikli i Krebsit. Së pari, oksidimi i piruvatit. Si rezultat, formohet një NADH. Ne duam të dimë se çfarë formohet nga çdo molekulë glukoze? Kjo është ajo që prodhohet për një molekulë të piruvatit. Ky NADH u formua vetëm nga piruvati. Por si rezultat i glikolizës, formohen dy piruvate. Pas kësaj, ne shumëzojmë gjithçka me dy për secilën molekulë të glukozës. Pas oksidimit të dy piruvateve, marrim dy NADH. Dy NADH. Dy NADH. E mahnitshme. Tani nëse shikojmë këtë pjesë të ciklit të Krebsit, çfarë kemi? Sa NADH kemi? 1, 2, 3 NADH. 3 NADH dhe shumëzohemi me 2, pasi ciklin do ta përsërisim dy herë, sepse kemi dy piruvate të formuara si rezultat i glikolizës. Kjo na jep gjashtë NADH. Ne kemi një ATP për çdo cikël. Cikli ndodh dy herë. Një herë për piruvat. Pra, marrim dy ATP. Dhe një tjetër FADH2. E përsërisim ciklin dy herë. Kjo është për çdo cikël. Pra, shumëzojeni me dy. Ne kemi dy FADH. Disa tekste shkollore flasin për këto dy NADH në ciklin Krebs, ose këtë NADH në ciklin Krebs. Kjo do të thotë, në vend të një faze të ndërmjetme, këtu shkruhet thjesht 4 NADH. 4 NADH. Do ta bëjmë dy herë. Një herë për piruvat. Pra, ata thonë se 8 NADH prodhohet në ciklin e Krebsit. Në fakt, 6 formohet në cikël, dhe 2 - në fazën përgatitore. Tani pjesa argëtuese, nga vijnë 38 ATP-të e nevojshme për frymëmarrjen qelizore? Për secilën molekulë të glukozës, u formuan dy ATP dhe më pas dy ATP të tjera. Pra 4 ATP. Sa NADH kemi? 2 + 4 dhe plus 4 është 10. Pra kemi 10 NADH. 2 të tjera FADH2. 2 FADH2. Mendoj se në videon e parë për frymëmarrjen qelizore, përmenda FADH. Për të qenë më të saktë, është FADH2. Mund të lindë gjithashtu pyetja, ku është 38 ATP? Ne morëm vetëm 4 ATP. Por ata janë të përfshirë në zinxhirin e transportit të elektroneve. Këto molekula do të oksidohen në zinxhirin e transportit të elektroneve. Tre ATP prodhohen nga çdo NADH në zinxhirin e transportit të elektroneve. Kjo do të thotë, nga këto 10 NADH, 30 ATP formohen në zinxhirin e transportit të elektroneve. Dhe nga çdo FADH2, pasi oksidohet dhe shndërrohet në FAD në zinxhirin e transportit të elektroneve, formohen dy ATP. Kjo do të thotë, nga dy FADH2, 4 ATP formohen në zinxhirin e transportit të elektroneve. Tani shohim se kemi edhe 4 ATP të tjera. Glikoliza, faza përgatitore dhe cikli i Krebsit, ose acidi citrik. Pastaj këto produkte të glikolizës dhe ciklit të acidit citrik përfshihen në zinxhirin e transportit të elektroneve dhe formohen 34 ATP të tjera. Pra, 34 plus 4 bën 38 ATP, që është ajo që do të prisnim nga një qelizë ideale. Ky është maksimumi teorik. Në shumicën e qelizave, proceset nuk janë aq efikase. Por ky numër duhet mbajtur mend nëse do të jepni provimet pranuese në biologji. Diçka tjetër duhet theksuar. Gjithçka për të cilën kemi folur është metabolizmi i karbohidrateve. Ose, me fjalë të tjera, katabolizmi i sheqernave. Sheqernat shpërbëhen dhe formohet ATP. Glukoza është pika jonë fillestare. Por në qelizat shtazore, duke përfshirë edhe tonat, substanca të tjera mund të katabolizohen. Ne mund të katabolizojmë proteinat. Ne mund të katabolizojmë yndyrnat, nëse kemi yndyrë në trupin tonë, kemi energji. Në teori, trupi ynë duhet të jetë në gjendje të pranojë yndyrën dhe ne duhet ta konvertojmë atë. Ne duhet të jemi në gjendje të sintetizojmë ATP. Unë tërhoqa vëmendjen tuaj për këtë, padyshim, atëherë glikoliza nuk përdoret. Edhe pse yndyrat mund të shndërrohen në glukozë në mëlçi. Por është interesante të theksohet se cikli i Krebsit është pika fillestare e këtyre mekanizmave katabolikë. Proteinat mund të ndahen në aminoacide, të cilat mund të ndahen në acetil-CoA. Yndyrnat mund të shndërrohen në glukozë, dhe tashmë përdoret në frymëmarrjen qelizore. Por në përgjithësi, acetil-CoA është një lajmëtar i zakonshëm që mund të hyjë në ciklin e Krebsit dhe të formojë ATP, pavarësisht nëse karburanti origjinal ishte karbohidratet, sheqernat, proteinat apo yndyrat. Tani kemi kuptuar se si ndodh gjithçka. E prishi të gjithë procesin. Por tani do t'ju tregoj një diagram që mund ta shihni në tekstet e biologjisë. Unë do t'ju tregoj një diagram nga Wikipedia. Duket konfuze dhe mjaft komplekse. Unë mendoj se kjo është arsyeja pse shumë njerëz nuk mund ta kuptojnë frymëmarrjen qelizore. Sepse është e mbingarkuar me informacion. Është e vështirë të gjesh gjënë kryesore. Këtu do të theksoj vetëm fazat kryesore. Do të shihni që kjo është e njëjta gjë për të cilën po flisnim. 2 piruvate formohen nga glikoliza. Është piruvat. Struktura molekulare është paraqitur këtu. Ky është hapi i oksidimit të piruvatit për të cilin po flisja. Kjo është faza përgatitore. Shikoni, këtu po formohet dioksidi i karbonit. Dhe NAD plus është reduktuar në NADH. Tani jemi gati për ciklin e Krebsit. Acetyl-CoA dhe acidi oksaloacetik reagojnë me njëri-tjetrin për të formuar acid citrik. Këtu është një molekulë. .. këtu në këtë vend. Dhe pastaj acidi citrik oksidohet në ciklin e Krebsit si kjo. Secili prej këtyre hapave katalizohet nga enzimat. Ai oksidohet. Dua të theksoj detajet interesante që kemi nxjerrë për NAD, i cili është reduktuar në NADH. Kemi një NAD tjetër, i cili është reduktuar në NADH. Këtu është një tjetër që gjithashtu kthehet në NADH. Nëse numërojmë fazën përgatitore, kemi 4 NADH, 3 prej të cilave janë formuar në ciklin e Krebsit. Kjo është ajo që ju thashë. Ekziston edhe GTP në këtë diagram. GTP është formuar nga GDP. GTP është guanozinë trifosfat. Një tjetër purinë që mund të jetë një burim energjie. Por më pas përdoret në sintezën e ATP. Është vetëm një mënyrë për të përshkruar këtë proces. Ky është ATP-ja që kam vizatuar në diagramin e mësipërm. Ata kanë këtë grup Q. Nuk do të hyj në detaje. Këtu ajo po shërohet. Ajo shton dy hidrogjene. Gjithçka përfundon me restaurimin e FADH2. Pra, këtu kemi FADH2. Dhe siç premtova, për çdo piruvat, mbani mend, kjo ndodh dy herë, për çdo piruvat, formohen 1, 2, 3, 4 NADH. U formuan një molekulë ATP dhe një molekulë FADH2. Kjo është ajo që pamë këtu. Epo, shihemi në videon tjetër. Titra nga komuniteti Amara.org
Metabolizmi i acideve yndyrore
Tek kafshët, acetil-CoA është baza e ekuilibrit midis metabolizmit të karbohidrateve dhe metabolizmit të yndyrës. Zakonisht acetil-CoA nga metabolizmi i acideve yndyrore hyn në ciklin e acidit trikarboksilik, duke kontribuar në furnizimin me energji të qelizave. Në mëlçi, kur acidet yndyrore qarkulluese janë të larta, prodhimi i acetil-CoA nga shpërbërja e yndyrës tejkalon kërkesat e qelizave për energji. Për të përdorur energjinë e disponueshme nga teprica e acetil-CoA, krijohen trupa ketone, të cilët më pas mund të qarkullojnë në gjak. Në disa rrethana, kjo mund të çojë në nivele të larta të trupave të ketonit në gjak, një gjendje e quajtur ketozë, e cila dallon nga ketoacidoza, një gjendje e rrezikshme që mund të prekë diabetikët. Në bimë, sinteza e acideve të reja yndyrore ndodh në plastide. Shumë fara ruajnë sasi të mëdha të vajrave të farës për të mbështetur mbirjen dhe rritjen e hershme të fidanëve përpara se të kalojnë në ushqim nga fotosinteza. Acidet yndyrore përfshihen në lipidet e membranës, një përbërës kryesor i shumicës së membranave.
Reagime të tjera
- Dy molekula të acetil-CoA mund të kombinohen për të krijuar acetoacetil-CoA, i cili do të jetë hapi i parë në biosintezën e HMG-CoA/kolesterolit përpara sintezës së izoprenoidit. Në kafshë, HMG-CoA është një pararendës jetik për sintezën e kolesterolit dhe trupave ketonikë.
- Acetyl-CoA është gjithashtu burimi i grupit acetil të inkorporuar në mbetje të caktuara lizine të proteinave të histonit dhe johistonit në një modifikim pas përkthimit të acetilimit, një reagim i katalizuar nga acetiltransferaza.
- Tek bimët dhe kafshët, acetil-CoA citosolik sintetizohet nga ATP citrate liaza. Kur glukoza është e bollshme në gjakun e kafshëve, ajo shndërrohet nëpërmjet glikolizës në citosol në piruvat dhe më pas në acetil-CoA në mitokondri. Teprica e acetil-CoA shkakton prodhimin e citrateve të tepërta, të cilat transportohen në citosol për të krijuar acetil-CoA citosolike.
- Acetyl-CoA mund të karboksilohet në citosol në acetil-CoA karboksilazë, duke krijuar malonil-CoA, i cili është i nevojshëm për sintezën e flavonoideve dhe poliketideve të lidhura me to, për zgjatjen e acideve yndyrore (formimin e dyllit), për formimin e kutikulës dhe vaji i farës në anëtarët e gjinisë së lakrës, si dhe për keqpërdorimin e proteinave dhe fitokimikateve të tjera.
- Në bimë, këto përfshijnë sesquiterpenes, brassinosteroids (hormonet) dhe membrana
Koenzimat klasifikohen në mënyrë të përshtatshme sipas veçorive strukturore dhe fiziologjike dhe vetive funksionale (katalitike). Klasifikimi strukturor-fiziologjik merr parasysh njëkohësisht origjinën dhe strukturën kimike të koenzimave:
Policët e arkës
I. Noenzimat e vitaminës
1 Tiaminë (TMF, TDP, THF)
2 "Flavin (FMN. FAD)
3 Pantotenik (CoA, defosfo CoA. 4-$ vogta ntotenate)
4 Nikotnamamide (NAD. NADP) 5. Piridoksinë (PALF, PAMF) b. Folik, ose pteridine (THFC) 7. Kobamidi (metilkobalt dhe mi
den ozil k o bala mi h *
5 Biotinë (karboksibiotinë) () Të tjera (lipoamide të rindërtuar)
10. Quinone (ubihiioi, plastoquinone)) I Carnitine (carnitia)
Substancat fillestare për formimin e koenzimave të grupit të parë janë vitaminat, prandaj marrja e pamjaftueshme e tyre me ushqim ndikon menjëherë në sintezën e këtyre koenzimave dhe si rrjedhojë dëmtohet edhe funksioni i enzimave komplekse përkatëse. Koenzimat e grupit të dytë formohen nga produkte të ndërmjetme të metabolizmit, prandaj këto koenzima nuk mungojnë në kushte fiziologjike dhe funksioni i enzimave me të cilat ato lidhen nuk është i shqetësuar.
| . d). |
Ekziston gjithashtu një klasifikim funksional i koenzimave, sipas të cilit koenzimat, si enzimat, caktohen në gjashtë klasat përkatëse (numrat në kllapa tregojnë numrin e klasës së enzimës):
Koenzimat
Koenzimat a
I Piridoksina (PALF)
2. Pantotenik (CoA, defosfo-CoA)
3. Tiaminë (TDF)
4. Koenzimat e kobamidit (deoksiadenozilkobalaminë) yaeomerae (5)
1. Piridoksinë (PALF)
2. Kobamid (deoksiadenozilkobalaminë)
3. Fosfatet e monosakarideve (glukoza-1,6-di-koenzimat e transferazave (2) fosfat. 2,3-difosfoglierat)
1 Piridoksinë (PALF, PAMF) 4 Peptid (glutathione)
2 Pantotenik (CoA, defosfo-CoA, 4-phos Koenzimat lmgaa (6) fopantotenat) I Nukleotide (UDP-glukozë, CDP-holpn A. Koenzimat nukleotide (UDP-glukozë, etj.)
CDP-holnn, etj.) 2. Biotina (karboksibiotikët)
4 Pteridine, ose folik (THFC) 3. Folne (5,10-metenil THFC)
5 Kobamid (metilkobalaminë)
Mund të vërehen dy veçori të koenzimave. E para është mungesa e koenzimave të klasës së tretë - hidrolaza dhe polifunksionaliteti i një numri koenzimash (piridoksina, kobamidi), d.m.th aftësia e së njëjtës koenzimë për të katalizuar reaksione të ndryshme, në varësi të cilës qendrë aktive enzime bën pjesë. Kjo shërben si një shembull i qartë i rëndësisë së apoenzimës në shfaqjen e pjesëmarrjes specifike të koenzimës në katalizë.
Koenzimat e vitaminës
Koenzimat e tiaminës. Burimi i formimit të tyre është tiamina (vitamina B,), e cila, sipas strukturës së saj kimike, i përket derivateve pirimidine të tiazolit. Forma e saj më aktive e koenzimës është tiamina difosfati (TDP). Derivate të tjerë të tiaminës janë tiamina monofosfat (TMF), tiamina-
trifosfati (TTP) konsiderohen gjithashtu koenzima, por rëndësia e tyre nuk është sqaruar.TDP është pjesë e enzimave që katalizojnë dekarboksilimin oksidativ të acideve a-keto - piruvat dhe 2-oksoglutarat, si dhe është një koenzimë e transketolazës, e cila konverton nënshtresat e ciklit të pentozës fosfat. Për më tepër, vendi "aktiv" në molekulën TDP, i cili shërben si vendi i lidhjes së substratit, është një atom karboni në unazën e tiazolit (i mbyllur në një kornizë).
Koenzimat e flavinës Burimi i formimit të tyre është riboflavina (vitamina B 2), e cila për nga struktura kimike i përket derivateve të nzoaloksazinës.Nga riboflavina sintetizohen koenzimat - flavina (4ononukleotidi (FMN) dhe flavinadenina dinukleotidi (FAD):
n-s-he nhon
riboflavin
(këtu R janë radikalët përkatës të mbyllur në kuti në formulat e mëparshme).
Riboflavina e oksiduar dhe të dyja koenzimat janë të verdha. Pas zvogëlimit, ato kalojnë në formën leuco dhe ngjyra e tretësirës zhduket. Koenzimat e reduktuara FMN H 2 dhe FAD ♦ H 2 formohen si rezultat i shtimit të atomeve të hidrogjenit në N-I dhe N-5 të unazës së izoaloksazës. Aftësia për të pranuar dhe dhuruar me lehtësi protone dhe elektrone përcakton pjesëmarrjen e këtyre koenzimave në reaksionet redoks.
Koenzimat pantotenike. Acidi pantotenik (vitamina B 3) shërben si lëndë fillestare për formimin e koenzimave të mëposhtme: koenzima A (KoASH), defosfokoenzima A (defosfo-CoA5H), pantetein-4-fosfaka (Pf), të cilat ndodhen jashtë qelizës në një formë e lirë ose janë të lidhura me proteinat enzimatike. Koenzimat përfshihen në reaksionet e transferimit të grupit acil. Prandaj emri - koenzima e acilimit (A). Koenzima A
H,0-P-o-p-o-s n,-
shkurtuar ose KoASH, ose thjesht KoA. Grupi SH i të gjitha koenzimave të acidit pantotenik është pjesa punuese, ankoruese e molekulës. Acilet janë ngjitur në të, dhe formohet forma metabolike e CoA - acil ~ CoA (lidhja e tioeterit është makroergjike, prandaj tregohet nga një vijë me onde). Defosfo-CoA dhe PF si koenzima përdoren më pak se KoASH. Besohet se defosfo-CoA është një koenzimë që katalizon ndarjen e citratit, dhe Pf është një koenzimë e proteinës acil-bartëse të sintetazës së acidit yndyror.
menta - dinukleotide në të cilat mononukleotidet janë të lidhura me një lidhje fosfodiesterike. Një nga mononukleotidet e këtyre koenzimave përfshin nikotinamidin; tjetri përfaqësohet nga acidi adenil. NADP ka një mbetje shtesë të acidit fosforik të lidhur me një hidroksil ribozë.
Të dy koenzimat janë të afta të pranojnë në mënyrë të kthyeshme elektrone dhe protone; prandaj, ato janë pjesë e dehidrogjenazave. Në reaksionet e katalizuara nga enzimat nikotinamide, dy atome hidrogjeni abstraktohen nga substrati. Një atom hidrogjeni është ngjitur në C-4 të unazës së nikotinamidit; elektroni i atomit të dytë të hidrogjenit shkon në azotin kuaternar të së njëjtës unazë, dhe protoni i mbetur i lirë kalon në mjedis. Format e oksiduara të koenzimave janë shkurtuar në reaksione si NAD + dhe NADP +, dhe ato të reduktuara - NAD ■ H + H "dhe NADP H + H; (ose NAD H 2 dhe NADP e thjeshtuar ■ H a):
Në qelizat e trupit, prej tyre formohen koenzimat biologjikisht aktive piridoksal fosfat (PALP) dhe piridoksamin fosfat (PAMP):
n-s \u003d o ch 2 nh 2
pamph pamph
E para prej tyre është koenzima kryesore që është pjesë e enzimave të shumta. Sidoqoftë, në disa reaksione, AMP vepron si një koenzimë e pavarur, për shembull, në formimin e 3,6-dideoksiheksozave, të cilat janë të nevojshme për sintezën e glikoproteinave të membranës bakteriale.
Koenzimat folike, ose pteridine. Folacin bashkon një grup vitaminash të lidhura, përfaqësuesi kryesor i të cilave është acidi folik. Në trup, prej tij formohet koenzima e acidit tetrahidrofolik.
koenzimat e kobamidit. Burimi i formimit të koenzimave të kobamidit është vitamina B, 2. Pjesa kryesore e kësaj vitamine është ko-kompleksi i makrociklit azotik të quajtur korin. Corrin përmban katër unaza pirrole të reduktuara që përmbajnë zëvendësues të ndryshëm. Kobalti, i vendosur në qendër të unazës së korinit, mund të ketë shkallë të ndryshme oksidimi: nga Co 3+ në Co 6+. Ai është i lidhur me lidhje kovalente dhe koordinuese me atomet e azotit të unazave pirrole të korinës. Në vitaminën B 12, lidhjet e mbetura janë të zëna nga një mbetje ribotide 5,6-dimetilbenzimidazolyl dhe një grup CN. Prandaj, vitamina B|g quhet cianokobalaminë. Zëvendësimi i grupit CN me një grup hidroksi ose një grup ntro çon në formimin e vitaminave të tjerë B, 2 - oksocobalamin dhe nitritecobalamin, përkatësisht. Në trup, ajo është në formën e formave ko-enzimatike - metilkobalaminë dhe 5-deoksiadenozilkobalaminë. Më poshtë është një strukturë skematike e pjesës qendrore të cianokobalaminës (I) dhe formave të saj koenzimë - metilkobalamina (II) dhe 5-deoksiadenozilko
balamina (III):
i ■ II
(këtu R është 5,6-dimetilbenzimidazolil ribotid dhe R" është 5"-deoksiadenozil). Këto koenzima përfshihen në reaksionet e transferimit në grup, në izomerizimin, etj.
koenzimat e biotinës. Biotina (vitamina H) formon një formë aktive të koenzimës - karboksibiotinën:
;HN__ _N H" ;HN _ _ _N_~ CO 0_ J
H G ^NGGNO COOH H.C CH (CH,) "COOH
Rolin kryesor në molekulën e biotinës e luajnë atomet e azotit, tek të cilët është ngjitur CO 2. Biotina është e përfshirë në transferimin e grupeve karboksil.
koenzimat lipoike. Përbërësi fillestar për formimin e koenzimave është acidi lipoik (vitamina N). Koenzimat lipoike përfshihen në reaksionet redoks gjatë shndërrimit të acideve α-keto në kompleksin e piruvat dehidrogjenazës. Ekzistojnë forma të oksiduara dhe të reduktuara të acidit lipoik, i cili është i lidhur me enzimën (E) nga një lidhje amide.
Koenzimat e kinonit. Ndër komponimet natyrale të kinoideve, ubikinoni ose koenzima Q (KoQ), si dhe plastokinoni analog i tij, që gjendet në organizmat bimorë, ka veti koenzimatike. Ubiquinone klasifikohet si një substancë lipofile e ngjashme me vitaminën. Sipas strukturës kimike është kinon me varg izoprenoidal anësor.Numri i njësive izoprenoide në vargun anësor të ubikinoneve natyrore është i ndryshëm, prandaj ubikinopet shënohen me simbolin Qn. Në natyrë gjenden ubiquinones Q, - Q 12. Koenzimat më të zakonshme janë Q s -Q 10 - Shumë ubiquinone gjendet në membranat mitokondriale; është i pranishëm edhe në membranat e rrjetës endoplazmatike dhe të bërthamave qelizore. Ubiquinone është i aftë për transformime të kthyeshme redoks;
НзСО ^ С n 2 -с n \u003d s-C n ^ n
Pas reduktimit kalon në ubiquinol, i cili pas oksidimit kthehet sërish në ubiquinon. Për shkak të vetive të tij redoks, ubiquinoni është i përfshirë në transferimin e elektroneve dhe protoneve në zinxhirin respirator të mitokondrive, ndërsa plastochnoni i tij analog kryen të njëjtin rol në kloroplaste.
Për komponimet e tjera natyrale të kinoideve - naftokinonet (vitamina K) dhe tokoferolet (vitamina E), të cilat janë të ngjashme në strukturë dhe veti redoks me ubnquinone, funksionet e koenzimës nuk janë vërtetuar ende.
Koenzimat e karnitit. Substanca e ngjashme me bitaminën, karnitina (vitamina Bt), duke qenë një koenzimë e transferazave, është e përfshirë në transferimin e grupeve acil (mbetje të acidit acetik dhe acideve yndyrore më të larta) përmes shtresës lipidike të mitokondriale, dhe ndoshta membranave të tjera. Karnitina mund të jetë në forma të zgjeruara dhe ciklike:
| R-C-0-HC< |
Acilet janë bashkangjitur në grupin OH të karnitinës për të formuar acilkarnitinën përkatëse:
Meqenëse "forma ciklike është më e tretshme në yndyrë (për shkak të ekzaminimit të ngarkesave nga grupet metil), është në këtë formë ciklike, sipas S. E. Severin et al., që karnitina është në gjendje të shpërndahet përmes shtresës lipidike të membranës dhe bartin acile.
Koenzima jo vitamina
Koenzimat nukleotide. Për koenzimat nukleotide që nuk janë derivate të vitaminave (në këtë ato ndryshojnë nga koenzimat e konsideruara nukleotide - NAD, NADP, FAD, CoA, në ndërtimin e të cilave
vitamina), përfshijnë difosfate nukleozide dhe monofosfate nukleozide të lidhura përmes një fosfati terminal e nga substrate të ndryshme.
Të gjitha koenzimat nukleotide ndahen në pesë grupe në varësi të llojit të nukleozidit: uridina, citidina, timidina, adenozina dhe guanozina. Koenzimat individuale të nukleotideve brenda secilit grup ndryshojnë nga njëra-tjetra nga substrati i lidhur me to. Më shumë se 60 koenzima të ndryshme nukleotide janë të njohura tashmë, që përmbajnë mbetje të sheqernave, alkooleve, aminoacideve, lipideve dhe substancave inorganike. Më përfaqësuesi ndër to është grupi i sheqernave difosfatike nukleozide. Më poshtë është struktura e disa përfaqësuesve të koenzimave nukleotide:
Shumica e koenzimave të njohura nukleotide përfaqësohen nga difosfate nukleozide; por ka n monofosfate nukleozide, për shembull, acidi CMP-sialik. Reaksionet që përfshijnë koenzima nukleotide jo-vitamine mund të ndahen në dy lloje. E para përfshin reaksione që lidhen me transformimin e substratit në molekulën e koenzimës. Në këtë rast, koenzima krahasohet me një kosubstrat. Me substratin në përbërjen e koenzimës mund të ndodhin transformime të ndryshme: stereo izomerizimi (për shembull, UDP-glukoza shndërrohet në UDP-galaktozë), oksidimi ose reduktimi (për shembull, oksidimi enzimatik i atomit C 6 të glukozës ndodh në mëlçi. dhe ky i fundit shndërrohet në acid UDP-glukuronik) etj.
Reaksionet e tipit të dytë shoqërohen me pjesëmarrjen e koenzimave nukleotide si donatorë të substratit në reaksionet e transferimit në grup. Kjo thyen lidhjet fosfosterike që lidhin koenzimën dhe substratin. Ky lloj reaksioni përdoret në sintezën e substancave të ndryshme. Kështu, UDP-glukoza është një dhurues i glukozës në biosintezën e glikogjenit, acidi UDP-glukuronik është një dhurues i një mbetjeje të acidit glukuronik në reaksionet e konjugimit të substancave natyrore (për shembull, bilirubina) dhe të huaja, CDP-kolina është një dhurues koline. në biosintezën e fosfatideve të kolinës etj.
Fosfatet e karbohidrateve si koenzima. Disa fosfate karbohidrate veprojnë si koenzima. Pra, glukoza-1,6-difosfati vepron si një koenzimë e enzimës izomerazë glukozë fosfat, e cila katalizon izomerizimin e kthyeshëm të glukoz-6-fosfatit dhe fruktozës-6-fosfatit; 2,3-difosfoglicerat - si një koenzimë e mutazës fosfoglicerat e përfshirë në shndërrimin e 2-fosfogliceratit në 3-fosfoglicerat dhe anasjelltas. Duhet të theksohet se 2,3-difosfoglicerati është gjithashtu një rregullator i funksioneve të hemoglobinës.
koenzimat e porfirinës metalike. Këto përfshijnë hemet e konsideruara më parë, të cilat përfshihen si koenzima të reaksioneve redoks të katalizuara nga oksido-reduktazat (citokromet, katalaza, peroksidaza, triptofan oksigjenaza, etj.)> dhe klorofilet e përfshira në dekompozimin oksidativ të ujit gjatë fotosintezës (shih Kapitullin Formimi të energjisë në organizmat fotosintetikë).
koenzimat peptide. Këto përfshijnë glutathione. Sipas strukturës kimike, është një tripeptid - glutaminilcinsteinilglicina.
Grupi i tij funksional është grupi SH i cisteinës, i cili është i aftë për transformime redoks të kthyeshme. Prandaj, ekzistojnë dy forma të glutationit: e reduktuar (shkurtuar si G-SH) dhe e oksiduar, ose disulfide (G-S-ST):
HOOS-CH-CH 2 -CH 2 - CO-NH-CH-CO-NH-CH * -COOH
HOOS-CH-CH,-CHj-CO-NH-CH-co-NH-CH 2 -COOH
HOOS-CH-CH 5 -CHj-CO-NH-CH-CO-NH-CH g -COOH
dritare glutathione ff-S-ST]
Glutathioni është një koenzimë e një numri oksidoreduktazash, të tilla si glutation peroxidase.
5. Jonet e metaleve si kofaktorë enzimë
Jonet e metaleve mund të jenë gjithashtu kofaktorë. Enzimat met allo janë një grup shumë i zakonshëm enzimash që përbëjnë "/< от всех ферментов. Роль металлов в этих ферментах различна. Металлоферменты делятся на две группы:
I. Enzimat ku jonet metalike veprojnë si aktivizues (këto enzima mund të katalizohen pa metal).
II. Enzimat ku jonet metalike veprojnë si kofaktor (pa jone metalike, këto enzima janë joaktive).
1) Metalloenzimat disociuese (joni metalik shkëputet lehtësisht nga apoenzima).
2) Metaloenzimat jo-dissociuese (joni i metalit është i lidhur fort me apoenzimën):
a) humbja e aktivitetit kur metali lidhet nga reagenti;
b) të mos humbasë aktivitetin kur metali është i lidhur nga reagenti.
Jonet metalike si kofaktorë janë pjesë e enzimave që i përkasin klasave të ndryshme. Enzimat metalike që katalizojnë reaksionet oksido-reduktuese janë mjaft të shumta. Joni i metalit mund të jetë
Tabela 21. Shembuj të enzimave metalike të klasave të ndryshme
|
në qendrën aktive ose të jetë pjesë e një molekule organike më të madhe (p.sh. heme), ose mund të lidhet drejtpërdrejt me mbetjet e aminoacideve të apoenzimës. Meqenëse transferimi i elektroneve ndodh nën veprimin e oksidoreduktazave dhe shkalla e oksidimit të substrateve ndryshon, metalet me valencë të ndryshueshme veprojnë si kofaktorë: hekur, bakër, molibden, kobalt. v
Nëse metali nuk merr pjesë drejtpërdrejt në katalizë, por shërben për qëllime të tjera, për shembull, lidh substratin, atëherë metalet me gjendje konstante oksidimi hyjnë në oksidoreduktaza.
Enzimat metalike që katalizojnë reaksionet e hidrolizës së substrateve përmbajnë metale me valencë konstante: zink, kalcium, magnez. Rrallë, hidrolazat përmbajnë metale me shkallë të ndryshueshme oksidimi, si mangani (shih Tabelën 21).
Cili është roli i metaleve në veprimin katalitik të një enzime? Janë vërtetuar disa variante të mundshme të pjesëmarrjes së joneve metalike në punën e enzimës. Së pari, metali, duke qenë një lloj grupi elektrofilik i qendrës aktive, është në gjendje të ndërveprojë me grupe të ngarkuara negativisht të substratit. Një kompleks i tillë metal-substrat sulmohet më lehtë nga enzima. Për shembull, jonet Mg 2+ (ose Mn 2+) formojnë një kompleks me ATP ose ADP në reaksionet e katalizuara nga kreatinë fosfokinaza dhe ATPaza. Si rezultat, aktiviteti i enzimës manifestohet plotësisht, dhe në mungesë të metaleve, enzimat janë joaktive ose joaktive.
Së dyti, një metal me një valencë të ndryshueshme mund të marrë pjesë vetë në transportin e elektroneve, d.m.th., të kryejë funksionin e një vendi katalitik.
Së treti, metali kontribuon në formimin e konformacioneve katalitike aktive të strukturave terciare dhe kuaternare të apoenzimës. Stabilizimi është i mundur përmes formimit të urave të kripës midis jonit metalik dhe grupeve karboksil të aminoacideve acidike gjatë formimit të strukturës terciare të molekulës proteinike të enzimës ose ndërmjet nënnjësive gjatë formimit të strukturës kuaternare. Për shembull, jonet e kalciumit stabilizojnë a-amilazën dhe jonet e zinkut stabilizojnë dehidrogjenazën e alkoolit. Dehidrogjenaza e alkoolit e privuar nga zinku shpërndahet në nënnjësi dhe humbet aktivitetin.
Së katërti, metalet ndonjëherë shërbejnë si një lloj ure midis apoenzimës dhe koenzimës. Për shembull, në dehidrogjenazën e alkoolit, joni i zinkut lidh NAD+.
Duhet mbajtur mend se, si dhe koenzimat e një natyre vitaminoze, metalet hyjnë në trup me ushqim. Prandaj, funksioni normal i një familjeje të madhe metalloenzimash varet nga marrja normale e metaleve, shumica e tyre i përkasin grupit të elementëve gjurmë. Prandaj aktiviteti i lartë biologjik i këtyre metaleve: marrja e pamjaftueshme e tyre me ushqim mund të shkaktojë çrregullime serioze metabolike në trup.
6. Mekanizmi i veprimit të enzimave
Organizimi kompleks strukturor dhe funksional i enzimave është pjesërisht çelësi për të kuptuar vetitë karakteristike të enzimave - specifika e lartë dhe shpejtësia e katalizimit që nuk është e arritshme për katalizatorët jo enzimatikë. Një nga hipotezat e para që shpjegon veprimin e enzimave ishte hipoteza e adsorbimit e propozuar në fillim të shekullit të 20-të. fiziologu anglez Beilis dhe biokimisti gjerman Warburg. Gjatë vërtetimit të dispozitave kryesore të kësaj hipoteze, ato dolën nga mekanizmi i veprimit të katalizatorëve jobiologjikë. Sipas hipotezës së adsorbimit, sipërfaqja e enzimës, si platini sfungjer, është vendi i adsorbimit të molekulave reaktante. Kjo lehtëson ndërveprimin e tyre dhe reagimi përshpejtohet. Megjithatë, kjo hipotezë nuk shpjegon specifikën e veprimit të enzimave dhe tani ka vetëm rëndësi historike.
Një rol të rëndësishëm në zhvillimin e ideve për mekanizmin e veprimit të enzimave luajtën veprat klasike të Michaelis dhe Menten, të cilët zhvilluan konceptin e komplekseve enzimë-substrat. Sipas ideve të Michaelis - Menten, i gjithë procesi i katalizës enzimatike përshkruhet nga një ekuacion i thjeshtë (Fig. 21).
Procesi i katalizës enzimatike mund të ndahet me kusht në tre faza, secila prej të cilave ka karakteristikat e veta.
Pjesa 1. Difuzioni i substratit me enzimën dhe lidhja e tij sterike në zonën aktive të enzimës (formimi i kompleksit enzimë-substrat
2. Shndërrimi i kompleksit primar enzimë-substrat në një ose më shumë komplekse enzimë-substrat të aktivizuara (të shënuara në ekuacionin ES* dhe ES**).
3. Ndarja e produkteve të reaksionit nga qendra aktive e enzimës dhe difuzioni i tyre në mjedis (kompleksi EP disociohet në E dhe P).
Faza e parë, zakonisht e shkurtër në kohë, varet nga përqendrimi i substratit në mjedis dhe shpejtësia e difuzionit të tij në zonën aktive të enzimës. Formimi i kompleksit ES ndodh pothuajse menjëherë. Në këtë fazë, ndryshimi në energjinë e aktivizimit është i parëndësishëm. Orientimi i substrateve në vendin aktiv të enzimës favorizon afrimin dhe reagimin e tyre.
Faza e dytë është më e ngadalta dhe kohëzgjatja e saj varet nga energjia e aktivizimit të reaksionit të dhënë kimik. Në këtë fazë, lidhjet e substratit lirohen, ato thyhen ose krijohen lidhje të reja si rezultat i bashkëveprimit të grupeve katalitike të enzimës. Përkatësisht, për shkak të formimit të komplekseve të tranzicionit të aktivizuar, energjia e aktivizimit të substratit zvogëlohet.Faza e dytë kufizon shpejtësinë e të gjithë katalizës.
Faza e tretë është e shkurtër, si e para. Përcaktohet nga shpejtësia e difuzionit të produkteve të reaksionit në mjedis.
Mekanizmat molekularë të veprimit të enzimës janë ende kryesisht të paqarta. Ndër mekanizmat e studiuar të veprimit të enzimës, mund të vërehen sa vijon:
1) efekti i orientimit të reagentëve (qasja);
2) efekti i deformimit të nënshtresës (stresi, përkulja, tensioni);
3) kataliza acido-bazike;
4) kataliza koveite.
Efekti i orientimit të reagentit është një veti shumë karakteristike e enzimave, e cila bën të mundur përshpejtimin e shndërrimit (rritja e reaktivitetit të substrateve) me mijëra ose dhjetëra mijëra herë. Vendet e kontaktit të qendrës aktianike të enzimës lidhin në mënyrë specifike substratet dhe sigurojnë orientimin dhe afrimin e tyre të ndërsjellë në mënyrë të tillë që të jetë e dobishme për veprimin e grupeve katalitike. Një orientim i tillë i ndërsjellë i dy ose më shumë molekulave, i cili është i pamundur me përplasje të rastësishme në një mjedis ujor dhe në sipërfaqen e një katalizatori inorganik, kontribuon në një rritje të shpejtësisë së reagimit. Rregullimi i renditur i substrateve çon në një ulje të entropisë, që do të thotë se kontribuon në një ulje të energjisë së aktivizimit.
Efekti i deformimit të substratit (ose e ashtuquajtura teoria e "raftit") shpjegon mirë veprimin e hidrolazave, liazave dhe disa transferazave. Para lidhjes me enzimën, substrati ka një konfigurim "të qetë". Pas lidhjes me vendin aktiv, molekula e substratit shtrihet, si të thuash, (konfigurim "i stresuar" ose "i deformuar"). Sa më e gjatë të jetë gjatësia e lidhjes ndëratomike në substrat, aq më e ulët është energjia e thyerjes së saj (d.m.th., energjia e aktivizimit zvogëlohet). Vendet e deformimit (shtrirjes) sulmohen më lehtë, për shembull, nga molekulat e ujit.
Kataliza acido-bazike. Një tipar i qendrës aktive të enzimës, ndryshe nga katalizatorët e tjerë, është se ajo përmban grupe funksionale të mbetjeve të aminoacideve që shfaqin vetitë e një acidi dhe një baze. Prandaj, enzima shfaq veti acido-bazike gjatë aktit katalitik, d.m.th., luan rolin e një pranuesi dhe një dhuruesi proton, gjë që është e pamundur për katalizatorët konvencionalë.
Tabela 22. Disa enzima të afta për katalizim kovalent
e produktit
Kimotriapsina, tripsina, trombina, esteraza
2. Fosfoglukomutaza, fosfataza alkaline
O-R-O-CHj-CH-
Kur substrati fiksohet në qendrën aktive, molekula e tij ndikohet nga grupet elektrofile dhe nukleofile të vendit katalitik, gjë që shkakton një rishpërndarje të densitetit të elektroneve në zonat e substratit të sulmuar nga grupet acido-bazike. Kjo lehtëson rirregullimin dhe thyerjen e lidhjeve në molekulën e substratit. Enzimat me histidinë në qendrën katalitike kanë një aftësi të theksuar për katalizim acido-bazik. Histidina ka veti të dallueshme acido-bazike. Kur histidina bllokohet, enzima çaktivizohet. Kataliza acido-bazike është karakteristikë e hidrolazave, liazave, izomerazave. Shpesh kombinohet me katalizën kovalente.
Kataliza kovalente vërehet në enzimat që formojnë lidhje kovalente midis grupeve katalitike të zonës aktive dhe substratit. Ndërmjetësuesit kovalent enzimë-substrat janë shumë të paqëndrueshëm dhe dekompozohen lehtësisht, duke çliruar produkte të reaksionit. Në tabelë. 22 tregon disa enzima që kanë aftësinë për katalizim kovalent. Shumica e enzimave karakterizohen nga një kombinim i mekanizmave të përshkruar, i cili siguron aktivitetin e tyre të lartë katalitik.
7. Specifikimi i veprimit të enzimës
Enzimat kanë specifika të ndryshme në lidhje me substratet. Sipas shkallës së specifikës, enzimat ndahen në llojet kryesore të mëposhtme, të përmendura sipas renditjes së specifikës në rënie.
1. Specifikimi i substratit stereokimik - enzima katalizon shndërrimin e vetëm njërit prej stereoizomerëve të mundshëm të substratit. Ky është një rast ekstrem specifikiteti. Për shembull, hidrati fumarat katalizon shndërrimin e vetëm të acidit fumarik (shtimi i një molekule uji në të) në stereoizomerin e tij, acidin maleik.
2,
Specifikimi absolut i substratit - enzima katalizon shndërrimin e vetëm një substrati. Për shembull, ureaza katalizon vetëm shndërrimin e uresë.
3. Specifikimi absolut i substratit të grupit - enzima katalizon shndërrimin e një grupi të ngjashëm substratesh Për shembull, dehidrogjenaza e alkoolit katalizon shndërrimin jo vetëm të etanolit, por edhe të alkooleve të tjera alifatike, megjithëse me shpejtësi të ndryshme.
4. Specifikimi relativ i substratit të grupit - enzima nuk vepron në mënyrë specifike në një grup molekulash të substratit, por në lidhje individuale të një grupi të caktuar substratesh. Për shembull, enzimat tretëse - pepsina, tripsina - janë specifike në lidhje me lidhjet peptide të formuara nga aminoacide të caktuara në proteina të ndryshme.
5. Specifikimi relativ i substratit - enzima katalizon shndërrimin e substrateve që u përkasin grupeve të ndryshme të përbërjeve kimike. Për shembull, enzima cntochrome është e përfshirë në hidroksilimin e komponimeve të ndryshme (rreth 7000 emra). Këto janë sistemi enzimë më pak specifik i përfshirë në transformimin e substancave natyrore, barnave dhe helmeve.
Çfarë e shpjegon specifikën e veprimit të enzimave? Në këtë drejtim, ekzistojnë dy këndvështrime. Njëra prej tyre është hipoteza e E. Fisher, ose, siç quhet, hipoteza "çelës dhe bllokim" ose "shabllon", e cila parashikon se specifika bazohet në një korrespondencë strikte sterike midis substratit dhe qendrës aktive të enzimës.
Sipas Fischer, një enzimë është një strukturë e ngurtë, qendra aktive e së cilës është një myk i substratit. Nëse nënshtresa është e përshtatshme për aktive
në qendër, si një çelës në një bravë, atëherë do të ndodhë një reagim. Nëse nënshtresa ("çelës") është ndryshuar disi, atëherë nuk korrespondon me qendrën aktive ("kyç") dhe reagimi bëhet i pamundur. Hipoteza e Fisherit tërheq me thjeshtësinë e saj në shpjegimin e specifikës së veprimit të enzimave. Sidoqoftë, nga pikëpamja e hipotezës së "modelit", është e vështirë të shpjegohet, të themi, specifika absolute dhe relative e substratit të grupit, pasi konfigurimi i "çelësave" (nënshtresave) që përshtaten me të njëjtin "bllokim" është shumë i larmishëm.
Këto kontradikta të jashtme shpjegohen nga një hipotezë tjetër e propozuar nga Koshland. Ajo quhet hipoteza e "përshtatjes së detyruar". Sipas Koshland, molekula e enzimës nuk është e ngurtë, por fleksibël, elastike (gjë që konfirmohet nga metodat moderne të kërkimit); konformacioni i enzimës dhe qendrës së saj aktive ndryshon me shtimin e një substrati ose ligandësh të tjerë; Dhe. së fundi, qendra aktive nuk është një kallëp i ngurtë i nënshtresës, por nënshtresa e detyron atë të marrë formën e duhur në momentin e ngjitjes (prandaj emri i hipotezës së "korrespondencës së detyruar").
Me fjalë të tjera, vrima e çelësit, sipas Koshland, është bërë nga një material i lakueshëm dhe për këtë arsye merr formën përfundimtare të "çelësit" kur bien në kontakt.
Hipoteza e "përshtatjes së detyruar" mori konfirmim eksperimental pasi u regjistrua një ndryshim në rregullimin e grupeve funksionale të qendrës aktive të një numri enzimash pas shtimit të një substrati. Kjo hipotezë gjithashtu bën të mundur shpjegimin pse ndodh transformimi i analogëve të afërt të substrateve. Nëse substrati "false" (kuazi-substrati) ndryshon pak nga ai natyral, dhe qendra aktive miraton një konformacion. afër të vërtetës, atëherë renditja e grupeve katalitike në t
një kompleks i tillë enzimë-substrat do të lejojë që reaksioni të zhvillohet (Fig. 22). Kjo enzimë "mashtrimi" duket se nuk e vëren. Megjithatë, reaksioni enzimatik nuk do të vazhdojë aq shpejt sa me një substrat të vërtetë, pasi nuk ka rregullim ideal të grupeve katalitike në vendin aktiv të enzimës.
Vetëm nëse konfigurimi i kuazi-substratit nuk lejon që grupet katalitike të vendosen në mënyrë korrekte, reaksioni nuk do të vazhdojë - (Fig. 22, c). Natyrisht, shkalla e pabarabartë e specifikës së enzimave të ndryshme pasqyron, si të thuash, gamën e rirregullimeve konformacionale të qendrës aktive. Nëse kufizohet në të vetmin konformacion të mundshëm, enzima është shumë specifike. Nëse mundësitë e rirregullimit janë të mëdha, atëherë enzima funksionon edhe në kuazi-substrate.
8. Kinetika e reaksioneve enzimatike
Kinetika e veprimit të enzimës është një degë e studimit enzimatik që studion varësinë e shpejtësisë së një reaksioni të katalizuar nga enzimat nga natyra kimike dhe kushtet e bashkëveprimit të substratit me enzimën, si dhe nga faktorët mjedisorë. Me fjalë të tjera, kinetika e enzimave bën të mundur kuptimin e natyrës së mekanizmave molekularë të veprimit të faktorëve që ndikojnë në shpejtësinë e katalizimit enzimatik.
Shpejtësia e një reaksioni enzimatik përcaktohet nga sasia e një substance (ose substancash) që konvertohet për njësi të kohës. Shpejtësia e këtyre reaksioneve varet nga ndikimi i kushteve të jashtme (temperatura, pH e mjedisit, ndikimi i përbërjeve natyrore dhe të huaja, etj.).
Themelet e kinetikës së reaksioneve enzimatike u hodhën në veprat e Michaelis dhe Menten. Shpejtësia e një reaksioni enzimatik është një masë e aktivitetit katalitik të një enzime dhe quhet thjesht aktiviteti i enzimës. Aktiviteti i enzimës mund të matet vetëm në mënyrë indirekte: nga sasia e substratit të konvertuar ose nga rritja e përqendrimit të produktit për njësi të kohës.
Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga përqendrimi i substratit dhe enzimës. Një reaksion enzimatik përshkruhet skematikisht nga ekuacioni ku k janë konstantet e shpejtësisë së reaksioneve të përparme (+) dhe të kundërt (-).
Duke përdorur këtë ekuacion, Briggs dhe Haldane nxorrën një shprehje matematikore për shpejtësinë e reagimit kundrejt përqendrimit të substratit:
v=iw),
ku v është shpejtësia e vëzhguar e reagimit; - shpejtësia maksimale e reagimit; K t është konstanta Michaelis. Ky ekuacion quhet ekuacion
Michaelis - Menten. Për u = "/ 2 dhe tlx pas transformimeve të duhura
ta, pra K m = [S]. Prandaj, konstanta Michaelis ka dimensionin e përqendrimit." Është e barabartë me përqendrimin e substratit në të cilin shpejtësia e reagimit është gjysma e maksimumit, n shprehet në mol për litër. Kt në k-x^k + t është ose shpejtësia konstante e reaksionit enzimatik.Sa me e larte Kt aq me e ulet eshte shkalla e shnderrimit katalitik te substratit nga kjo enzime.Me vleren e Kt enzimat mund te ndahen me kusht ne "te shpejta" (me Kt te ulet) dhe "te ngadalta" (me Kt i lartë).Nëse ndonjë enzimë katalizon një reaksion me dy substrate, atëherë secili prej substrateve ka Km-në e vet, dhe ato mund të ndryshojnë ndjeshëm.Në enzimat me specifikë të substratit të grupit, çdo substrat ka K m të vetin.
Afiniteti i substratit për enzimën gjykohet nga konstanta e substratit, e shënuar me simbolin K s - Është konstanta e disociimit të kompleksit ES. Sa më i fortë të lidhet substrati, aq më ngadalë ES zbërthehet në E dhe S, që do të thotë se një substrat i tillë ka një afinitet të lartë (specifitet lidhës) për vendin aktiv të enzimës dhe anasjelltas.
Grafikisht, varësia e shpejtësisë së reaksionit nga përqendrimi i substratit përshkruhet nga një hiperbolë e quajtur kurba Michaelis (Fig. 23). Forma e kurbës tregon se me rritjen e përqendrimit të substratit, të gjitha qendrat aktive të molekulave të enzimës bëhen të ngopura. Kjo korrespondon me formimin maksimal të komplekseve enzimë-substrat dhe shpejtësia maksimale e reagimit vta» Km gjendet lehtësisht në një grafik të tillë. Ndonjëherë një grafik i varësisë së shpejtësisë së reaksionit nga përqendrimi i substratit ndërtohet duke përdorur metodën e dyfishtë reciproke (metoda Lineweaver-Burk) (Fig. 23.6). Vlera e konstantës Michaelis gjendet siç tregohet në grafik.
Nga mënyra se si ndryshon shpejtësia e reaksionit në përqendrime të ndryshme të substratit, mund të gjykohet renditja e reaksionit, e cila është e nevojshme të dihet për të punuar me enzimat dhe për të përcaktuar saktë aktivitetin e tyre në laboratorët klinikë. Rendi i reaksionit mund të ndryshojë nga zero dhe më i lartë. Në rend zero, shpejtësia e reagimit është konstante dhe nuk varet nga përqendrimi i substratit. Në këtë rast, shpejtësia e reagimit është maksimale (Ppi *) - Në rendin e parë, shpejtësia e reaksionit është drejtpërdrejt proporcionale me përqendrimin e njërit prej substrateve, etj. Për të përcaktuar saktë aktivitetin e enzimës, është e nevojshme. për të arritur një shpejtësi reaksioni zero, d.m.th., për të përcaktuar shpejtësinë e reaksionit enzimatik në përqendrimet e substratit të ngopjes. Në këtë rast, të gjitha ndryshimet në shpejtësinë e reagimit do të varen vetëm nga sasia e fermegut.
Për të vlerësuar kushtet e punës së çdo enzime në qelizat e trupit, është e nevojshme të njihen përqendrimet e substrateve të pranishme në to. Në kushte fiziologjike, enzimat pothuajse kurrë nuk punojnë me kapacitet të plotë, sepse përqendrimet e substrateve për to janë larg ngopjes. Ndoshta i vetmi substrat i nevojshëm për hidrolazat është uji, i cili është i pranishëm në qeliza në përqendrime ngopëse, me përjashtim të rasteve kur lokalizimi strukturor i enzimës kufizon aksesin e ujit në zonën aktive.
Varësia e shpejtësisë së reaksionit nga sasia e enzimës është lineare, e cila, siç u përmend tashmë, e dallon enzimën nga katalizatorët jobiologjikë. Nga kjo mund të nxjerrim një përfundim të caktuar praktik se sa më i madh të jetë numri i molekulave të një enzime të caktuar në një qelizë të një organizmi në krahasim me pjesën tjetër, aq më i lartë është shkalla e transformimeve kimike të katalizuara nga kjo enzimë. Nëse ndonjë enzimë nuk është e mjaftueshme (sinteza është e shqetësuar), atëherë shpejtësia e reaksionit të katalizuar prej saj kufizon rrjedhën e proceseve biokimike të lidhura.
Rritja e numrit të molekulave të enzimës, e arritur nga stimulimi natyror i formimit të tyre ose me ndihmën e ilaçeve, lejon ose rivendosjen e shkallës së shqetësuar të reaksioneve, ose përshtatjen e reaksioneve të nevojshme biokimike me kushtet e reja të jetesës.
Varësia e shpejtësisë së reaksionit nga pH e mjedisit. Zakonisht, kurba e varësisë së shpejtësisë së një reaksioni enzimatik nga mjedisi RC ka një formë zile (Fig. 24), pasi secila enzimë ka pH-në e saj optimale, në të cilën shpejtësia e reaksionit të katalizuar prej saj është maksimale. Devijimi i pH në një drejtim ose në një tjetër çon në një ulje të shkallës së reaksionit enzimatik.
Vlerat optimale të pH për disa enzima
Enzima.. Pepsin Acid Ureaza, Tripsin Arginase
Amnlaza e fosfatit pankreatik
pH optimale 1,5-2,5 4,5-5,0 6,4-7,2 7,8 9,5-9,9
Nga të dhënat e paraqitura shihet se pH optimale për enzima të ndryshme nuk është i njëjtë. Megjithatë, shumica e enzimave qelizore kanë një pH optimal afër neutralit, d.m.th., që përkon me vlerat fiziologjike të pH.
Varësia e shkallës së reaksionit enzimatik nga pH tregon kryesisht gjendjen e grupeve funksionale të qendrës aktive të enzimës. Ndryshimi i pH-së së mediumit ndikon në jonizimin e grupeve acidike dhe bazike të mbetjeve aminoacide të qendrës aktive, të cilat përfshihen ose në lidhjen e substratit (në zonën e kontaktit) ose në transformimin e tij (në zonën katalitike). Prandaj, efekti specifik i pH mund të shkaktohet nga
ose një ndryshim në afinitetin e substratit për enzimën, ose një ndryshim në aktivitetin katalitik të enzimës, ose të dyja.
Shumica e substrateve kanë grupe acidike ose bazike, kështu që pH ndikon në shkallën e jonizimit të substratit. Enzima në mënyrë preferenciale lidhet ose me formën e jonizuar ose jo të jonizuar të substratit. Natyrisht, në pH optimale, të dy grupet funksionale të qendrës aktive janë në gjendjen më reaktive dhe substrati është në një formë që preferohet për t'u lidhur nga këto grupe të enzimës.
Varësia e reaksionit enzimatik nga pH e mjedisit ka rëndësi praktike. Para së gjithash, përcaktimi i aktivitetit të enzimës duhet të kryhet në pH optimale për enzimën e dhënë. Për këtë, zgjidhet zgjidhja e dëshiruar tampon me vlerën e kërkuar të pH.
Gama e luhatjeve të pH në kushte fiziologjike është e parëndësishme, por mund të ketë ndryshime në pH në një zonë të kufizuar të qelizës. Ato gjithashtu ndikojnë në aktivitetin e enzimave. Për shembull, gjatë punës aktive muskulare, akumulohet acid laktik, i cili për një kohë të shkurtër e zhvendos pH-në e mjedisit të qelizave muskulore në anën e acidit, gjë që ndryshon shpejtësinë e reaksioneve enzimatike. t
Njohja e optimës së pH për enzimat individuale është e rëndësishme për mjekësinë praktike. Për shembull, pepsina për hidrolizën aktive të proteinave në stomak kërkon një mjedis fort acid, prandaj, për të rivendosur aktivitetin e shqetësuar të pepsinës endogjene, është e nevojshme të merren substanca acidike. Preparati i pepsinës merret me acid klorhidrik, i cili krijon pH-në e dëshiruar.
Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga temperatura. Me një rritje të temperaturës së mjedisit, shpejtësia e reaksionit enzimatik rritet, duke arritur një maksimum në një temperaturë optimale, dhe më pas bie në zero (Fig. 25). Për reaksionet kimike, ekziston një rregull që me një rritje të temperaturës me 10 ° C, shkalla e reagimit rritet me dy deri në tre herë. Për reaksionet enzimatike, ky koeficient i temperaturës është më i ulët: për çdo 10°C, shpejtësia e reagimit rritet me një faktor prej 2 ose edhe më pak. Ulja e mëvonshme e shpejtësisë së reaksionit në zero (dega zbritëse në Fig. 25) tregon denatyrimin e bllokut enzimë. Temperaturat optimale
sepse shumica e enzimave janë në intervalin 20-40°C. Termolability e enzimave është e lidhur me strukturën e tyre proteinike. Disa enzima tashmë janë denatyruar në një temperaturë prej rreth 40°C, por shumica e tyre nuk aktivizohen në temperatura mbi 40-50°C. Enzimat individuale inaktivizohen nga të ftohtit, d.m.th., në temperatura afër 0°C, ndodh denatyrimi.
Megjithatë, disa enzima nuk u binden këtyre modeleve. Kështu, enzima katalaza është më aktive në temperaturat që i afrohen 0°C. Ka edhe enzima të qëndrueshme termike. Për shembull, adenilat kinaza i reziston një temperature prej 100°C për një kohë të shkurtër pa u inaktivizuar. Mikroorganizmat që jetojnë në burime të nxehta përmbajnë shumë proteina, duke përfshirë enzimat, të cilat karakterizohen nga qëndrueshmëri e lartë termike. Siç u përmend më herët, enzima të tilla janë glikoproteina, pasi përbërësi i karbohidrateve i jep proteinës stabilitet termik.
Ndikimi i temperaturës në aktivitetin e enzimave është i rëndësishëm për të kuptuar proceset e aktivitetit jetësor. Kur temperatura bie, disa kafshë bien në gjendje letargji ose anabiosis. Shpejtësia e reaksioneve enzimatike në këtë gjendje ngadalësohet, gjë që siguron një konsum të ulët të lëndëve ushqyese të grumbulluara nga trupi dhe një ulje të aktivitetit të funksioneve qelizore. Ngrohja e trupit përshpejton rrjedhën e reaksioneve enzimatike dhe e kthen trupin e kafshëve në aktivitet të fuqishëm.
Ftohja artificiale e trupit, i ashtuquajturi letargji, përdoret në klinikë për operacione kirurgjikale. Ftohja e trupit gjithashtu ngadalëson shpejtësinë e reaksioneve enzimatike, gjë që redukton konsumin e substancave dhe ruan qëndrueshmërinë e qelizave të trupit për një kohë më të gjatë.
Një rritje e temperaturës së trupit (ethe), për shembull gjatë infeksioneve, përshpejton reaksionet biokimike të katalizuara nga enzimat. Është e lehtë të llogaritet se një rritje në temperaturën e trupit për çdo shkallë rrit shkallën e reagimit me rreth 20%. Në temperatura të larta rreth 39-40°C, përdorimi i kotë i substrateve endogjene në qelizat e një organizmi të sëmurë duhet të plotësohet me marrjen e tyre me ushqim. Përveç kësaj, në një temperaturë prej rreth 40°C, disa nga enzimat shumë termolabile mund të denatyrohen, gjë që prish rrjedhën natyrore të proceseve biokimike. Pra njohja e termovarësisë së reaksioneve enzimatike bën të mundur përdorimin e tyre në aktivitetet praktike të një mjeku.
Për të përcaktuar aktivitetin e enzimave në praktikën laboratorike, zgjidhen gjithmonë disa kushte standarde ose optimale të temperaturës, duke marrë parasysh qëndrueshmërinë termike të një enzime të veçantë. Është e mundur të krahasohen ndryshimet në aktivitetin e një enzime të përcaktuar, të themi, për të zbuluar çrregullime në trup, vetëm në të njëjtat kushte të temperaturës.
Varësia termike e enzimave përdoret në praktikë për të zhvilluar regjime të temperaturës për ruajtjen e ushqimit. Ruajtja e tyre në temperatura të ulëta është rezultat i aktivitetit të ulët të enzimave të tyre, të cilat nuk "hanë" substratet e tyre (për shembull, në perime, fruta etj.), ose enzimat e mikroorganizmave që mund të prishin ushqimin.
9. Metodat për përcaktimin dhe njësitë e aktivitetit enzimë
Enzimat që përmbahen në qeliza, inde dhe organe para-ekstraktohen duke përdorur teknika të veçanta metodologjike. Gjatë nxjerrjes, shtohen stabilizuesit e nevojshëm enzimë për t'i mbrojtur ata nga inaktivizimi. Tretësira enzimë (ekstrakt nga materiali biologjik) përdoret për të përcaktuar enzimat. Serumi ose plazma e gjakut, lëngjet e tjera biologjike janë tretësira të gatshme enzimash, ndaj përdoren menjëherë për përcaktim. Nëse detyra e studimit është të merret një enzimë e pastruar ose kristalore, atëherë përcaktimi i aktivitetit kryhet pas çdo faze të pastrimit.
Testet cilësore dhe sasiore për enzimën kryhen në mënyrë indirekte nga humbja e substratit ose akumulimi i produkteve të reaksionit në mjedis. Matja e drejtpërdrejtë e sasisë së enzimës është, në parim, e mundur vetëm për një enzimë homogjene, kristalore. Sasia e proteinës e matur me metoda kimike direkte duhet të përputhet me sasinë e enzimës. Në praktikë, edhe në këtë rast përdoret një metodë indirekte, pasi sasia e proteinave në një tretësirë të një enzime homogjene nuk është ende një kriter për aktivitetin e enzimës (disa molekula mund të jenë në gjendje joaktive ose të denatyruara).
Shpejtësia e zhdukjes së substratit ose rritja e numrit të produkteve të reaksionit për njësi të kohës shërben si masë e aktivitetit të enzimës.
kushte standarde. Për të përcaktuar saktë aktivitetin e një enzime, është e nevojshme të kryhet në kushte standarde, të përcaktuara për secilën enzimë nga studimet paraprake kinetike dhe të matet me saktësi ndryshimi në përmbajtjen e substratit ose produktit të reaksionit gjatë një periudhe të caktuar. të kohës.
Është e nevojshme të vëzhgohet vlera optimale e pH për enzimën që do të përcaktohet (përdorni një tampon të përshtatshëm). Përqendrimi i substratit duhet të jetë më i madh se ai i ngopjes, në të cilin ruhet shpejtësia maksimale e reagimit (përqendrimet e substratit të mbingopur janë caktuar posaçërisht për enzimat që i nënshtrohen frenimit të substratit). Për enzimat komplekse që kërkojnë kofaktorë (jonet metalike, koenzimat), përqendrimi i kofaktorëve duhet gjithashtu të kalojë atë të ngopjes. Temperatura standarde supozohet të jetë 25°C (matja në temperatura të tjera është përcaktuar në mënyrë specifike në eksperiment.) Këto kushte standarde sigurojnë rendin zero të reaksionit, në të cilin ndryshimi në përqendrimin e substrati ose produkti i reaksionit varet vetëm nga sasia e enzimës së shtuar në mjedis.
Për të matur saktë aktivitetin e enzimës, është e nevojshme të përcaktohet shpejtësia fillestare e reaksionit, d.m.th., në fillim të reaksionit, kur përqendrimi i substratit ose produktit ndryshon proporcionalisht në intervale të barabarta kohore.
Metodat për përcaktimin e përmbajtjes së substratit ose produktit të reaksionit. Përcaktimi kryhet me çdo metodë (kolorimetrike, spektrofotometrike, fluorimetrike, polarografike etj.) pasi reaksioni të ndërpritet pas një periudhe të caktuar kohore ose të regjistrohet vazhdimisht gjatë reaksionit. Mënyra e fundit është më e përshtatshme. Është e mundur nëse substrati ose produkti absorbohet në një zonë të caktuar të spektrit (ndryshimi i tyre i përthithjes regjistrohet gjatë reaksionit në një spektrofotometër) ose fluoreshon (ndryshimi i fluoreshencës gjatë një kohe të caktuar regjistrohet vazhdimisht në spektrofluorometra), etj. fjalë të tjera, zgjedhja e metodës së përcaktimit të aktivitetit enzimë kufizohet nga aftësia për të përcaktuar substratin ose produktet e reaksionit.
Njësitë e aktivitetit të enzimës. Një njësi ndërkombëtare e aktivitetit enzimë është sasia e enzimës e aftë të konvertojë një mikromol (µmol) të substratit në 1 min në kushte standarde. Njësitë ndërkombëtare të sasisë së enzimës tregohen me simbolin E ose U.
Aktiviteti specifik i enzimës është i barabartë me masën e enzimës (r miligram) të aftë për të konvertuar 1 μmol substrati në 1 min në kushte standarde, e shprehur në μmol/(min mg proteinë"). Një njësi e re e aktivitetit katalitik Rekomandohet gjithashtu katal (simbol - mace), që është sasia e enzimës që mund të shndërrojë 1 mol substrate në 1 s" në kushte standarde.
10. Rregullimi i aktivitetit të enzimës
Enzimat, siç është përmendur tashmë, janë katalizatorë me aktivitet të kontrolluar. Prandaj, përmes enzimave, është e mundur të kontrollohet shpejtësia e reaksioneve kimike të vazhdueshme në trup. Rregullimi i aktivitetit të enzimës mund të kryhet nga ndërveprimi me to të përbërësve të ndryshëm biologjikë ose komponimeve të huaja (për shembull, ilaçet dhe helmet), të cilat zakonisht quhen modifikues ose rregullues enzimë. Nën ndikimin e modifikuesve në enzimë, reaksioni mund të përshpejtohet (në këtë rast quhen aktivizues) ose të ngadalësohet (në këtë rast quhen frenues).
Aktivizimi i enzimës
Aktivizimi i enzimave përcaktohet nga përshpejtimi i reaksioneve biokimike që ndodh pas veprimit të modifikuesit. Një grup aktivizuesish përbëhet nga substanca që ndikojnë në rajonin e zonës aktive të enzimës. Këto përfshijnë kofaktorë enzimë dhe substrate. Kofaktorët (jonet metalike dhe koenzimat) nuk janë vetëm elementë strukturorë të detyrueshëm të enzimave komplekse, por edhe në thelb aktivizuesit e tyre.
Jonet metalike janë aktivizues mjaft specifik. Shpesh, disa enzima kërkojnë jone jo të një, por të disa metaleve. Për shembull, Na^K^-ATPaza, e cila transporton katione monovalente nëpër membranën qelizore, kërkon jonet e magnezit, natriumit dhe kaliumit si aktivizues.
Aktivizimi me ndihmën e joneve metalike kryhet me mekanizma të ndryshëm. Në disa enzima, ato janë pjesë e vendit katalitik. Në disa raste, asnjë prej metaleve nuk lehtëson lidhjen e substratit me qendrën aktive të enzimës, duke formuar, si të thuash, një lloj ure. Shpesh, metali kombinohet jo me enzimën, por me substratin, duke formuar një kompleks metal-substrat, i cili preferohet për veprimin e enzimës.
Specifikimi i pjesëmarrjes së koenzimave në lidhjen dhe katalizimin e substratit shpjegon aktivizimin e reaksioneve enzimatike prej tyre. Efekti aktivizues i kofaktorëve është veçanërisht i dukshëm kur vepron në një enzimë që nuk është e ngopur me kofaktorë.
Substrati është gjithashtu një aktivizues brenda kufijve të njohur të përqendrimit. Pas arritjes së përqendrimeve të ngopjes së substratit, aktiviteti i enzimës nuk rritet. Substrati rrit stabilitetin e enzimës dhe lehtëson formimin e konformacionit të dëshiruar të vendit aktiv të enzimës. ,
Jonet metalike, koenzimat dhe prekursorët e tyre dhe analogët aktivë, substratet mund të përdoren në praktikë si barna që aktivizojnë enzimat.
Aktivizimi i disa enzimave mund të kryhet me modifikim që nuk ndikon në qendrën aktive të molekulave të tyre. Disa variante të një modifikimi të tillë janë të mundshme: 1) aktivizimi i një pararendësi joaktiv - një proenzim, ose një zimogjen; 2) aktivizimi duke bashkangjitur ndonjë grup specifik modifikues në molekulën e enzimës; 3) aktivizimi nga disociimi i një proteine komplekse joaktive - enzimë aktive.
Frenimi i enzimës
Inhibitorët janë me interes të madh për të kuptuar mekanizmin e katalizës enzimatike. Përdorimi i substancave të ndryshme që lidhin grupet funksionale të kontaktit dhe vendeve katalitike të qendrës aktive të enzimës mund të sqarojë rëndësinë e grupeve të caktuara të përfshira në katalizë. Frenuesit bëjnë të mundur jo vetëm të kuptojnë thelbin e katalizës enzimatike, por gjithashtu janë një lloj mjeti për studimin e rolit të reaksioneve kimike individuale, të cilat mund të fiken në mënyrë specifike me ndihmën e një frenuesi të një enzime të caktuar. Studimi i frenimit të reaksioneve enzimatike ka rëndësi praktike për studimin dhe interpretimin e mekanizmit të veprimit të barnave, pesticideve etj.
Termi frenues duhet të trajtohet me kujdes, duke nënkuptuar vetëm substancën që shkakton një ulje specifike të aktivitetit të enzimës. Vetëm fakti që reaksioni është i frenuar nuk do të thotë se kemi të bëjmë me një frenues. Çdo agjent denatyrues gjithashtu shkakton frenim të reaksionit enzimatik. Prandaj, në rastin e veprimit të substancave denatyrues, është më e saktë të flitet jo për "frenim", por për "inaktivizim". Shpesh një substancë në përqendrime të vogla është një frenues, dhe në përqendrime të mëdha është një inaktivues, kështu që kjo ndarje është deri diku e kushtëzuar.
Frenuesit karakterizohen kryesisht nga një tipar i tillë i përbashkët si forca e lidhjes me enzimën. Mbi këtë bazë, frenuesit ndahen në dy grupe: të kthyeshëm dhe të pakthyeshëm. Caktimi i një frenuesi në një nga dy grupet lejon kriterin për rivendosjen e aktivitetit të enzimës pas dializës ose një hollim të fortë të tretësirës së enzimës me frenuesin. Frenuesit e pakthyeshëm lidhen fort me enzimën dhe pas këtyre procedurave, aktiviteti i enzimës nuk rikthehet. Përkundrazi, kompleksi frenues i kthyeshëm enzimë është i paqëndrueshëm dhe shpërndahet me shpejtësi. Aktiviteti i enzimës është rikthyer.
Sipas mekanizmit të veprimit, frenuesit enzimë ndahen në lloje kryesore sleal-inike: 1) konkurrues: 2) jo konkurrues; 3) jokonkurruese 4) substrati; 5) alosterike
Inhibimi konkurrues është frenimi i një reaksioni enzimatik të shkaktuar nga lidhja me qendrën aktive të enzimës së një frenuesi që është i ngjashëm në strukturë me substratin dhe parandalon formimin e një kompleksi enzimë-substrat. Në inhibimin konkurrues, frenuesi dhe substrati, duke qenë strukturalisht të ngjashëm, konkurrojnë për vendin aktiv të enzimës. Qendra aktive lidhet me përbërjen, numri i molekulave të së cilës është më i madh. Ose një substrat ose një frenues është i lidhur me enzimën, kështu që ekuacioni për këtë lloj frenimi është
ku unë jam një frenues; EI - kompleks enzimë-frenues. Por asnjëherë me frenim konkurrues nuk formohet një kompleks i trefishtë ESI (enzimë-substrat-inhibitor), i cili e dallon këtë lloj frenimi nga të tjerët.
Inhibimi ndodh për faktin se frenuesi i ngjashëm me substratin lidh një pjesë të molekulave të enzimës që nuk janë më në gjendje të formojnë një kompleks enzimë-substrat. Frenimi mund të hiqet nga një tepricë e substratit, i cili e zhvendos frenuesin nga qendrat aktive të molekulave të enzimës, duke rikthyer kështu aftësinë e tyre për të katalizuar.
Për shkak të ngjashmërisë së një inhibitori konkurrues me një substrat, frenimi i tillë quhet edhe izosterik.Inhibitorët konkurrues (izosterikë.) mund të jenë metabolitë, grumbullimi i të cilëve rregullon aktivitetin e enzimave dhe substancave të huaja.
Një shembull i frenimit konkurrues është efekti i substancave të ndryshme në aktivitetin e suksinat dehidrogjenazës. Kjo enzimë është pjesë e sistemit ciklik enzimatik - cikli i Krebsit. Substrati i tij natyral është suksinati dhe frenuesi i tij konkurrues është oksaloacetati, një produkt i ndërmjetëm i të njëjtit cikli Krebs:
OOCt-CHJ- CH*-SOSG -OOC-C-CHJ-COO-
Një frenues konkurrues analog i dehidrogjenazës suksinate është acidi malonik, i përdorur shpesh në kërkimet biokimike. Në fig. 26 tregon në mënyrë skematike mekanizmin e konkurrencës midis suksinatit dhe malonatit për enzimën.
Një shembull i mirë i frenimit konkurrues është veprimi i një grupi substratesh mbi enzimat me specifikë të substratit të grupit. Kuazi-substratet janë frenues konkurrues të enzimave në lidhje me substratet e vërteta.
Veprimi i shumë preparateve farmakologjike, pesticideve të përdorura për shkatërrimin e dëmtuesve bujqësor dhe agjentëve kimikë të luftës bazohet në parimin e frenimit konkurrues.
Për shembull, një grup barnash antikolinasterazë, të cilat përfshijnë derivate të bazave të amonit kuaternar dhe fosfor organik.
Droga të tilla si proserina, fizostigmina, sevini frenojnë enzimën në mënyrë të kthyeshme dhe fos
preparatet fororganike si armina, nibufina, klorofos. 4arina, soma veprojnë në mënyrë të pakthyeshme, grupi katalitik fosforilnruya i enzimës.Si rezultat i veprimit të tyre, acetilkolina grumbullohet në ato sinapse ku është ndërmjetës i ngacmimit nervor, d.m.th., organizmi helmohet nga acetilkolina e akumuluar. Veprimi i frenuesve të kthyeshëm zhduket gradualisht, pasi sa më shumë acetilkolina të grumbullohet, aq më shpejt e zhvendos frenuesin nga qendra aktive e kolinesterazës. Toksiciteti i frenuesve të pakthyeshëm është pakrahasueshëm më i lartë; prandaj, ato përdoren për të luftuar dëmtuesit bujqësorë, insektet shtëpiake dhe brejtësit (për shembull, klorofos) dhe si agjentë të luftës kimike (për shembull, sarin, soman, etj.).
Duke fikur në mënyrë selektive një ose një enzimë tjetër, është e mundur të kryhet një lloj analize e pjesëmarrjes së një enzime të veçantë në metabolizëm. Fenomeni i frenimit konkurrues hap mundësi për kërkimin e antimetabolitëve, të cilët, duke pasur një konfigurim të ngjashëm me substratin e vërtetë, mund të hyjnë në kategorinë e frenuesve konkurrues. Antimetabolitët janë premtues si preparate specifike farmakologjike.
Sidoqoftë, nuk duhet harruar se marrëdhëniet konkurruese janë të mundshme jo vetëm midis substratit dhe frenuesit, por edhe midis frenuesit dhe koenzimës.
Antikoenzimat (analoge të koenzimave që nuk janë në gjendje të kryejnë funksionin e tyre) gjithashtu veprojnë si frenues konkurrues, duke i paaftësuar ato molekula enzimë me të cilat kombinohen. Antikoenzimat (ose pararendësit e tyre, antivitamina) përdoren gjerësisht si në kërkimin biokimik ashtu edhe në praktikën mjekësore si barna efektive.
Frenimi jo konkurrues i enzimave quhet frenim i lidhur me efektin e inhibitorit në shndërrimin katalitik, por jo në lidhjen e substratit me enzimën. Një frenues jo konkurrues ose lidhet drejtpërdrejt me grupet katalitike të zonës aktive të enzimës, "ose, duke u lidhur me enzimën jashtë zonës aktive, ndryshon konformimin
kation i zonës aktive në mënyrë të tillë që ndikon në strukturën e vendit katalitik, duke ndërhyrë në bashkëveprimin e substratit me të. Meqenëse një frenues jo konkurrues nuk ndikon në lidhjen e substratit, në ndryshim nga frenimi konkurrues, formimi i një kompleksi të trefishtë ESI vërehet sipas ekuacionit
E + S + I - ESI
Megjithatë, transformimi i këtij kompleksi në produkte nuk ndodh.
Frenuesit jo konkurrues janë, për shembull, cianidet, të cilët janë të lidhur fort me hekurin ferrik, i cili është pjesë e vendit katalitik të enzimës heme - citokrom oksidaza. Bllokada e kësaj enzime fik zinxhirin e frymëmarrjes dhe qeliza vdes. Frenuesit e enzimave jo konkurruese përfshijnë jonet e metaleve të rënda dhe përbërjet e tyre organike. Prandaj, jonet e metaleve të rënda të merkurit, plumbit, kadmiumit, arsenikut dhe të tjerëve janë shumë toksikë. Ata bllokojnë, për shembull, grupet SH të përfshira në vendin katalitik të Fe
Koenzima A CoA, koenzima e acetilimit (ose acilimit), më e rëndësishmja nga koenzimat (Shih Koenzimat) ,
marrin pjesë në reaksionet e transferimit të grupeve acil. Molekula CoA përbëhet nga një mbetje e acidit adenil (1) e lidhur nga një grup pirofosfat (2) me një mbetje të acidit pantotenik (Shih acidin Pantotenik) (3), i cili, nga ana tjetër, është i lidhur nga një lidhje peptide me një β-merkaptoetanolaminë mbetje (4); shih formulën. Një gamë e gjerë reaksionesh biokimike është e lidhur me CoA, e cila qëndron në themel të oksidimit dhe sintezës së acideve yndyrore, biosintezës së lipideve, transformimeve oksidative të produkteve të zbërthimit të karbohidrateve, etj. Në të gjitha rastet, CoA vepron si një përbërës i ndërmjetëm që lidh (pranon) dhe transferon mbetjet e acidit tek të tjerët.substancat. Në këtë rast, mbetjet e acidit ose i nënshtrohen një ose një tjetër transformimi në përbërjen e përbërjes me CoA, ose transferohen të pandryshuara në disa metabolitë. Forma "aktive" e acideve organike përfaqësohet nga mbetje acil të lidhura me grupin sulfhidril (SH) të CoA nga një lidhje makroergjike aciltioeter. Merita e madhe në studimin e strukturës kimike dhe rolit biologjik të CoA i përket F. Lipman ,
izoluar CoA nga mëlçia e pëllumbit (1947), dhe F. Linen ,
sintezën e plotë të KoA e kreu X. Kurani
(1961). Yu. N. Leikin.
Enciklopedia e Madhe Sovjetike. - M.: Enciklopedia Sovjetike. 1969-1978 .
Shihni se çfarë është "Koenzima A" në fjalorë të tjerë:
- (Koenzima Q10) Komponim kimik ... Wikipedia
Koenzima A ... Wikipedia
Të përgjithshme ... Wikipedia
Koenzima M, HSCH2CH2SO3 Koenzima M, Koenzima M (2 mercaptoetanesulfonate, HS CoM) është një koenzimë e përfshirë në reaksionet e transferimit të grupit metil në metanogjene. Kjo koenzimë është anion HSCH2CH2SO3. Mercaptoethanesulfonate ... Wikipedia
Koenzima B, Koenzima B (2 [(7 mercapto 1 oxheptyl) amino] 3 acid fosfonoksibutanoik) është një koenzimë e përfshirë në reaksionet redoks të metanogjenëve. Molekula e koenzimës B përmban një tiol që pranon ... ... Wikipedia
Të përgjithshme ... Wikipedia
CoA, një koenzimë e përbërë nga nukleotidi adenozinë 3,5 difosfat dhe p-merkaptoetilamid i acidit pantotenik; merr pjesë në transferimin e grupeve acil (mbetje acide) që lidhen me grupin sulfhidril të CoA me energji të lartë. lidhje acil tioeter... Fjalor enciklopedik biologjik
Koenzimat janë komponime të tilla që janë të nevojshme që enzimat të jenë në gjendje të zbatojnë të gjitha funksionet e natyrshme në to nga natyra, përfshirë ato katalitike. Në natyrë, koenzimat e vitaminave transferojnë atome, elektrone, disa grupe funksionale ndërmjet substrateve.
Karakteristikat e terminologjisë
Enzimat janë proteina që katalizojnë reaksionet kimike të qenësishme në qelizat e çdo indi të gjallë. Struktura karakteristike e enzimave: koenzimat, pesha molekulare e të cilave është shumë e vogël, dhe apoenzimat. Koenzimat dhe grupet funksionale të pranishme në strukturën e mbetjeve të aminoacideve (ato shfaqen si pasojë e pranisë së një apoenzime) së bashku krijojnë një vend aktiv enzimatik të aftë për të lidhur substratin. Sipas rezultateve të një reagimi të tillë me pjesëmarrjen e molekulave jo proteinike, aktivizohet kompleksi i substratit dhe enzimës.
Koenzimat nuk posedojnë vetvetiu parametra katalitikë, ato bëhen aktive vetëm kur formohet një kompleks me pjesëmarrjen e një apoenzime. E njëjta gjë vlen edhe për apoenzimat - këto komponime në vetvete nuk provokojnë asnjë reaksion kimik dhe nuk mund të aktivizojnë asgjë. Formimi i komplekseve, duke përfshirë koenzimat, apoenzimat, është një metodë natyrale për rregullimin e aktivitetit enzimatik të sistemeve të brendshme të një organizmi të gjallë.
Karakteristikat e proceseve kimike
Siç u zbulua në rrjedhën e studimeve të shumta, koenzima Q10 është jashtëzakonisht e rëndësishme për njerëzit dhe shëndetin e njeriut, në të njëjtën kohë, duhet të merret parasysh se enzimat në indet e gjalla i nënshtrohen ndikimit katalitik vetëm kur ka një efekt shtesë nga inorganike. komponimet. Në veçanti, dihet saktësisht se përveç koenzimës Q10, trupi ka nevojë për jone të kaliumit, zinkut dhe magnezit të ngarkuar pozitivisht. Kationet metalike mund të reagojnë me apoenzimën, gjë që çon në një rregullim të strukturës së enzimës, në veçanti qendrës aktive.
Në një reaksion kimik që përfshin një kation metalik, enzima aktivizohet, ndërsa komponime të tilla inorganike nuk përfshihen në qendrën e enzimës aktive. Megjithatë, shkenca ishte në gjendje të zbulonte një numër enzimash në të cilat funksionet e koenzimave kombinohen me funksionet e kationeve metalike që përbëjnë përbërjen. Një shembull i mirë është anhidraza karbonik, e cila ka një zink të ngarkuar pozitivisht në bazën dy. Joni ka një natyrë inorganike, është i nevojshëm për aktivizimin e një reaksioni kimik dhe ka marrë emrin "kofaktor" në shkencë.
Koenzimat: specifika e funksionalitetit
Siç arritën të zbulojnë shkencëtarët, koenzimat janë komponime të tilla që kanë dy zona funksionale jashtëzakonisht të rëndësishme për ruajtjen e aktivitetit jetësor të trupit. Këta elementë njihen edhe në komunitetin shkencor si vende reaktive. Nga njëra anë, detyra e tyre është të formojnë një lidhje me apoenzimat; në të njëjtën kohë, një lidhje me substratin formohet për shkak të kësaj faqeje. Koenzimat janë një shumëllojshmëri e madhe e komponimeve organike që kanë funksione relativisht të ngjashme. Shumica e substancave të zbuluara karakterizohen nga prania e lidhjeve pi të konjuguara, heteroatomeve. Shpesh, koenzimat janë komponime që përfshijnë vitamina (si një element i molekulës).
Në varësi të specifikave të ndërveprimit me apoenzimat, është zakon të flitet për enzima protetike, të tretshme. Duke marrë parasysh shembuj tipikë të koenzimave, mund të kujtohet, për shembull, riboflavina. Ky është një shembull klasik i kategorisë së përbërjeve të tretshme. Koenzima mund të bëhet pjesë e molekulës së enzimës gjatë rrjedhës së një reaksioni kimik, ndërsa pëson transformime, si rezultat i të cilave merr liri. Forma në të cilën koenzima (koenzima) është bërë pjesë e ndërveprimit kimik rigjenerohet në një reaksion të pavarur (ajo vazhdon së dyti). Substrati gjithashtu merr pjesë në të gjitha fazat e reaksionit, në bazë të të cilit disa shkencëtarë propozojnë që të konsiderohen si substrate koenzimat e tretshme. Një pjesë tjetër e komunitetit shkencor është në konflikt me ta, duke e argumentuar këtë me faktin e mëposhtëm: substrati në këtë reaksion reagon vetëm në prani të një enzime të caktuar dhe një koenzimë e tretshme është në gjendje të ndërveprojë me enzima të shumta të klasës së saj. Në shembuj, e gjithë kjo mund të vërehet nëse shqyrtojmë në detaje tiparet kimike të zinxhirit të ndërveprimeve karakteristike të koenzimës së vitaminës B2 riboflavin.
Dhe nga ana tjetër?
Grupi protetik përfshin koenzima të tilla, të cilat karakterizohen nga lidhje shumë të forta me apoenzimat. Si rregull, ato formohen sipas llojit kovalent. Kur ndodh një reaksion kimik, si dhe pas tij, koenzimat ndodhen në qendrën e enzimës. Substrati lirohet, fillon procesi i rigjenerimit, i cili kërkon ndërveprim me substratin ose koenzimë tjetër.
Nëse ndonjë enzimë provokon dhe rrit një reaksion oksidativ, reduktues, një ndërveprim kimik në të cilin transferohen ekuivalentët reduktues (elektronet, protonet mund të luajnë rolin e tyre), atij i duhet një koenzimë për punë të plotë. Në mënyrë të ngjashme, enzimat që provokojnë aktivizimin e reaksionit të transferimit nuk mund të funksionojnë pa përdorimin e koenzimave. Bazuar në këtë fakt, u prezantua një sistem për klasifikimin e koenzimave në një grup transferues dhe oksidues, reduktues.
Koenzimat: disa veçori
Një përqindje mjaft mbresëlënëse e koenzimave të njohura për shkencën janë derivate të vitaminave. Nëse në një organizëm të gjallë ka probleme metabolike që prekin molekulat e vitaminave, kjo shpesh shoqërohet me aktivitet të ulët enzimatik.
Është e rëndësishme!
Siç ishte e mundur të zbulohej gjatë eksperimenteve, koenzimat në pjesën më të madhe të tyre kanë qëndrueshmëri të temperaturës, por tiparet e reaksioneve kimike të natyrshme në to ndryshojnë mjaft fort. koenzimat gjithashtu ndryshojnë shumë. Grupi i dinukleotideve nikotinamide adenine tërheq vëmendjen e veçantë të shkencëtarëve. Specifikimi i një reaksioni të veçantë katalitik përcakton rolin që luan kjo koenzimë në të. Në një numër rastesh, ai vepron si një përfaqësues tipik i grupit protetik, por ndonjëherë largohet nga qendra e enzimës nën ndikimin e proceseve kimike të vazhdueshme.
Enzimat dhe koenzimat: njëra nuk ekziston pa tjetrën
Reaksionet biokimike realizohen me pjesëmarrjen e ndihmësve të shumtë, përndryshe mekanizmi kompleks i ndërveprimit kimik të indeve të gjalla vazhdon me shqetësime. Një enzimë, në strukturën e saj një proteinë komplekse ose e thjeshtë, ka nevojë për minerale, koenzima dhe vitamina. Koenzimat janë koenzima Q10, derivate të vitaminave të ndryshme, si dhe acidi folik. Vëmendje e veçantë në mjekësi tërheqin aktualisht koenzimat e prodhuara nga vitaminat B.
Koenzima është e nevojshme në mënyrë që qeliza të prodhojë energji dhe ta lëshojë atë në trup për të siguruar jetën. Për më tepër, energjia shpenzohet jo vetëm për aktivitetin fizik. Nuk duhet të harrojmë se aktiviteti mendor, puna e gjëndrave të ndryshme dhe sistemi tretës kërkojnë sasi mbresëlënëse energjie. Proceset e përthithjes së elementeve të dobishme që hyjnë në trup përmes traktit gastrointestinal dhe në mënyra të tjera janë mjaft konsumuese të energjisë. Vetë procesi i asimilimit konsumon gjithashtu rezervat e energjisë së trupit, të formuara për shkak të koenzimave dhe pjesëmarrjes së tyre në reaksionet me enzimat. Meqë ra fjala, edhe rrjedhja e gjakut, dhe është e pajisur me reagime të tilla, pa to, gjaku ynë thjesht nuk mund të rrjedhë nëpër enët!
Sekretet e biologjisë
Një koenzimë është një substancë kaq specifike, falë së cilës një organizëm i gjallë ka energji për zbatimin e proceseve të brendshme. Trupi i njeriut, siç ishin në gjendje të llogaritnin shkencëtarët, përmban rreth njëqind trilion qeliza, secila prej të cilave gjeneron energji për të mbajtur jetën normale. Në të njëjtën kohë, qeliza nuk konsumon ato substanca që një person merr me ushqim për të rimbushur rezervat e energjisë, por para së gjithash prodhon në mënyrë të pavarur energji. Burimet e jashtme janë një opsion kthimi, i cili përdoret në rast të vetë-prodhimit të pamjaftueshëm të energjisë.
Karakteristikat biologjike të qelizave të trupit të njeriut janë të tilla që ato kanë gjithçka të nevojshme për prodhimin e komponimeve komplekse të pasuruara me energji. Shkencëtarët i quajtën adenozinë fosfate. Për këtë, yndyrnat, karbohidratet, proteinat oksidohen. Janë këto që provokojnë çlirimin e nxehtësisë, me përdorimin e të cilave indet funksionojnë normalisht. Molekulat ATP janë gjithashtu një depo e energjisë e gjeneruar nga qelizat. Çdo proces i brendshëm qelizor që konsumon energji mund t'i drejtohet kësaj molekule për "pjesën" e kërkuar.
Në nivel qelizor
Çdo qelizë është një strukturë komplekse, e cila përmban mitokondri (struktura ndërqelizore). Janë mitokondritë që janë pjesa më aktive qelizore, pasi ato janë përgjegjëse për prodhimin e energjisë. Brenda mitokondrive ka qarqe të formuara nga elektronet për të gjeneruar energji. Procesi përfshin reaksione të shumta kimike të njëpasnjëshme, si rezultat i të cilave prodhohen molekula të fosfateve të adenozinës.
Zinxhirët e përbërë nga elektrone brenda mitokondrive ndërveprojnë në mënyrë mjaft aktive me vitaminat C, B, E. Koenzima Q10 tërheq vëmendjen e veçantë të shkencëtarëve. Ky përbërës nuk ka analoge dhe zëvendësues, mungesa e tij në trup provokon probleme serioze metabolike. Pa këtë koenzimë, qeliza nuk mund të prodhojë energji, që do të thotë se ajo vdes.
Koenzima Q10
Yndyrnat mund të shpërndajnë Q10, duke lejuar që koenzima të lëvizë brenda membranës qelizore. Kjo imponon funksione veçanërisht të rëndësishme në lidhje për të siguruar transferimin e elektroneve në proceset e prodhimit të energjisë. Q10 është një lidhje e tillë e lëvizshme përmes së cilës enzimat e zinxhirit kimik lidhen me njëra-tjetrën. Nëse një çift elektronesh supozohet të jetë i lidhur në një zinxhir, ato duhet së pari të ndërveprojnë me koenzimën Q10.
Molekulat Q10 janë në lëvizje të vazhdueshme brenda qelizës - nga enzima në enzimë. Kjo lejon transferimin e elektroneve midis enzimave. Në një farë mase, qeliza mund të krahasohet me një motor të vogël. Për të përpunuar materialin organik nga i cili nxirret energjia, nevojitet koenzima Q10, e cila është e krahasueshme me shkëndijën që fillon aktivitetin e një motori konvencional.
Specifikimi i efektit në qelizën Q10
Koenzima Q10 është e përfshirë në mënyrë aktive në gjenerimin e energjisë dhe shpejtësia e lëvizjes së këtij përbërësi brenda indeve qelizore rregullon si numrin e molekulave ATP të prodhuara ashtu edhe shpejtësinë e lëvizjes brenda zinxhirit elektronik. Është e rëndësishme që mitokondritë të kenë sasinë optimale të koenzimës në mënyrë që reaksioni të mos jetë shumë i fortë ose shumë i dobët.
Nëse ka mungesë të koenzimës Q10 në trup, ATP prodhohet në një përqendrim dukshëm më të ulët. Kjo çon në një reduktim të rezervave të energjisë së qelizave. Kjo reflektohet në jetën e përditshme në këtë mënyrë: një person shpejt, lodhet shumë, ndeshet me keqfunksionime në punën e sistemeve të ndryshme të trupit që detyrohen të përballen me stresin e shtuar. Mundësia e zhvillimit të patologjive serioze po rritet. Duhet mbajtur mend se organe të ndryshme karakterizohen nga sasi të ndryshme të Q10.
Kujdesuni për shëndetin tuaj!
Për të mos u përballur me shqetësime serioze në aktivitetin e sistemeve të brendshme për një kohë më të gjatë, është e nevojshme t'i siguroni trupit tuaj burime energjie. Konsumi më i lartë i energjisë është karakteristik për organet që prodhojnë energji - kjo është zemra, veshkat, mëlçia, pankreasi. Sasia e koenzimës Q10 përcakton cilësinë e funksionimit të secilit prej këtyre organeve në nivel qelizor. Nëpërmjet koenzimës, mungesa e këtij përbërësi sigurohet edhe me një efekt të fortë negativ në proceset biologjike. Mjekësia moderne njeh disa mënyra për të ruajtur nivelet normale të koenzimës Q10 në trupin e njeriut.
